Proteine

Übersichtsseite mit einer empfohlenen Reihenfolge der Lerneinheiten des Themengebietes "Proteine" für das Studium der Proteinbiosynthese in der Biochemie.

Proteine und der genetische Code 60 min.

In dieser Lerneinheit werden die Grundlagen des Aufbaus von Proteinen und die Codierung der Aminosäuren in der DNA erläutert.

Chemie für Mediziner: Aminosäuren und Proteine 30 min.

In dieser Lerneinheit werden Strukturen und wichtige Reaktionen von Aminosäuren sowie Aufbau und Strukturmerkmale von Proteinen erarbeitet.

Aminosäuren 45 min.

Der Aufbau der Aminosäuren und ihre Bedeutung für den Proteinaufbau.

Aminosäuren-Kompendium 40 min.

In dieser kurzen Lerneinheit, die mehr als Nachschlagewerk gedacht ist, werden die Formeln und wichtigsten Eigenschaften der proteinogenen Aminosäuren dargestellt.

Aufbau der Proteine 30 min.

Die vier Ebenen der Proteinstruktur - Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiär- und Quartärstruktur - werden kurz vorgestellt und ihre wichtigsten Eigenschaften erläutert.

Peptide und Proteine: Strukturen, Eigenschaften und Funktionen 60 min.

Der Aufbau der Aminosäuren und ihre Bedeutung für den Proteinaufbau; Eigenschaften und strukturelle Konsequenzen der Peptidbindung; Aufbau und Eigenschaften von Proteinen, Hierarchie der Proteinstruktur.

Protein-DNA-Wechselwirkungen 45 min.

In dieser Lehreinheit werden die verschiedenen Arten der Realisierung des spezifischen Kontaktes zwischen Nucleinsäuren und Proteinen vorgestellt.

Chaperone und Hitzeschockproteine 60 min.

Chaperone sind Helferproteine, die die vorzeitige Faltung neu synthetisierter Polypeptide verhindern. Verschiedene dieser Helferproteine werden vorgestellt und ihre Eigenschaften verglichen.

Proteinfaltung 60 min.

Von den Faltungsmodellen zu energetischen Aspekten wird die Proteinfaltung von verschiedenen Seiten beleuchtet. Ein weiterer Schwerpunkt ist die Stabilität von Proteinen in Abhängigkeit von der Umgebung.

Stabilität von Proteinen 50 min.

Unter welchen Bedingungen sind Proteine stabil, welche Faktoren beeinflussen die Stabilität, und was passiert, wenn Proteine denaturieren?

Proteinbewegungen 40 min.

Proteine sind keine statischen Moleküle, sondern führen eine ganze Reihe von Bewegungen durch. Diese Lerneinheit gibt eine kurze Übersicht.

Domänenbewegung bei Proteinen: Scher- und Scharnierbewegungen 60 min.

Die Domänenbewegung von Proteinen mit den beiden Hauptbewegungstypen, der Scher- und der Scharnierbewegung, werden an Beispielen erläutert.

Proteindynamik: Myoglobin und Hämoglobin 30 min.

Bei der Oxygenierung/Deoxygenierung von Myoglobin und Hämoglobin kommt es zu intra- und intermolekularen Bewegungsvorgängen, die Einblick in die Funktionsweise Sauerstoff-transportierender Moleküle geben.

Proteinmodifikationen 20 min.

Im Zusammenhang mit der Proteinsequenzierung werden verschiedene Modifikationen von Proteinen vorgestellt und ihre Bedeutung für den Zellstoffwechsel kurz erläutert.

Konjugierte Proteine 40 min.

Eine kurze Einführung in den Aufbau und das Vorkommen von konjugierten Proteinen.

Strukturproteine 60 min.

Wie sind Strukturproteine aufgebaut? Und was hat der Aufbau mit ihrer Funktion zu tun?

Bewegungsvorgänge 80 min.

Zellen bewegen sich auf verschiedene Art und Weise. Bewegungstypen von Einzellern (Eu- und Prokaryonten) und Muskelbewegungen werden in dieser Lerneinheit vorgestellt und erläutert.

Membranproteine 90 min.

Membranproteine verhalten sich anders als lösliche Proteine. Hier werden ihre Eigenschaften vorgestellt und an einigen ausgewählten Beispielen erläutert. Ein weiterer Schwerpunkt liegt auf dem Transport von Membranproteinen an ihren Wirkort.