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Proteintransport durch Membranen

Proteintransport in Mitochondrien

Obwohl Mitochondrien ein eigenes Genom besitzen, werden die meisten mitochondrialen Proteine von Genen im Zellkern codiert und an freien Ribosomen des Cytoplasmas synthetisiert. Der Transport von Proteinen in das Mitochondrium kann zu vier Zielorten hin erfolgen:

  • der äußeren Mitochondrienmembran,
  • dem Intermembran-Kompartiment,
  • der inneren Mitochondrienmembran,
  • der Mitochondrienmatrix.

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Abb.1
Querschnitt durch ein Mitochondrium

Für die Proteintranslokation existieren mindestens vier Translokationskomplexe: zwei der äußeren Membran (TOM) und zwei der inneren Membran (TIM). Proteine, die für die Mitochondrienmatrix bestimmt sind, durchqueren die beiden Membranen meistens an Stellen, an denen diese Membranen eng benachbart liegen. Zusätzlich können einige Proteine unabhängig von diesen Translokationskomplexen ins Mitochondrium transportiert werden, indem sie möglicherweise spontan mit dem Membranbilayer in Wechselwirkung treten können. Proteine der mitochondrialen Matrix sind in der Regel hydrophil und besitzen ein N-terminales Signalpeptid, das in Lösung amphipathische Helices bildet. Proteine der inneren Membran sind zumeist hydrophob und enthalten interne Sortiersignale, deren Natur noch nicht genau bekannt ist.

Literatur

Agarraberes, F. A.; Dice, J. F. (2001): Protein translocation across membranes.. In: Biochim. Biophys. Acta. 1513 , 1-24

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