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Proteintransport durch Membranen

Proteintransport in Chloroplasten

Chloroplasten haben mindestens sechs Kompartimente:

  • die äußere Membran,
  • den Intermembranraum,
  • die innere Membran,
  • das Stroma,
  • die Thylakoidmembranen,
  • das Thylakoidlumen.

und jedes dieser Kompartimente hat seine eigene Proteinausstattung. Wie auch bei den Mitochondrien enthalten Chloroplasten zwar ihr eigenes Genom, die meisten der Chloroplastenproteine sind aber kerncodiert, werden an freien Ribosomen im Cytoplasma synthetisiert und dann post-translational transportiert.

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Abb.1
Der Chloroplast

Diese Animation führt Sie in das Innere eines Chloroplasten.

Der Transport ins Stroma

Chloroplastenproteine haben verschiedene Signalsequenzen, die in ihrer Länge stark variieren (20 bis mehr als 120 Aminosäuren), basische Aminosäuren und eine hohen Gehalt an Serin bzw. Threonin aufweisen. Werden diese Proteine durch die innere und äußere Membran transportiert, geschieht das (wie auch im Mitochondrium) bevorzugt an Stellen, wo diese Membranen in engem Kontakt stehen. Der Translokationskomplex der äußeren Chloroplastenmembran (Toc) bindet das Protein-Substrat und transferiert dieses auf den Translokationskomplex der inneren Chloroplastenmembran (Tic). Toc159 und Toc75 bilden die wassergefüllte Pore, durch die die Proteine transportiert werden und dienen gleichzeitig als Rezeptoren. Die Pore hat nur einen Durchmesser von 8-9 Å, so dass Proteine nur im vollständig entfalteten Zustand transportiert werden können. Wenn das Protein das Stroma erreicht, wird das Signalpeptid durch eine Signalpeptidase abgespalten.

Transport in die Thylakoidmembran oder das Lumen: viele Wege sind möglich

Die Proteintranslokation in die Thylakoidmembran der Chloroplasten ähnelt in vielerlei Hinsicht den verschiedenen Exportpfaden der Bakterien. Bei einigen Proteinen wie z.B. den Chlorophyll-bindenden Proteinen der Lichtsammelfallen erfolgt der Transport über einen Sec-homologen Pfad. Die so transportierten Proteine haben oft eine zweite Art von Signalsequenz (targeting sequence), die am N-Terminus erscheint, sobald die erste Signalsequenz durch die Stroma-Signalpeptidase abgespalten wird. Proteine, die sehr stark hydrophobe Thylakoid-Signalsequenzen tragen, benötigen ein im Stroma lokalisiertes Homolog des SRP. Proteine mit diesen beiden Arten von targeting-Sequenzen werden durch SecY- und SecE-homologe Proteine in die Thylakoidmembran und durch ein SecA-homologes Protein ins Stroma des Chloroplasten transportiert.

Andere Proteine wiederum werden über einen dem bakteriellen TAT-Pfad ähnelnden Mechanismus ins Thylakoid-Lumen transportiert. Wie auch beim TAT-Pfad werden die Proteine gefaltet transportiert, und ebenso wie bei Bakterien müssen die so transportierten Proteine ein Motiv aus zwei aufeinander folgenden Arginin-Resten in der targeting-Sequenz enthalten.

Einige andere Proteine, die für die Photosynthese und den Elektronentransport benötigt werden, werden über andere Wege und ohne Beteiligung von Sec, SRP oder dem TAT-Pfad in die Thylakoidmembran transportiert. In einigen Fällen ist Albino3 involviert, ein Chloroplasten-Protein, das zum bakteriellen Yid3 homolog ist.

Literatur

Agarraberes, F. A.; Dice, J. F. (2001): Protein translocation across membranes.. In: Biochim. Biophys. Acta. 1513 , 1-24

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