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ATPasen

Na⁺/K⁺-ATPase

Dieses Enzym ist ein membrandurchspannendes Protein, das den aktiven Transport von Kalium-Ionen in die Zelle und Natrium-Ionen aus der Zelle durchführt.

Struktur

Die Na⁺/K⁺-ATPase gehört zu den P-Typ-ATPasen, die intermediär am Asparaginrest phosphoryliert werden. Eine genaue Röntgenstrukturanalyse liegt für verwandte P-Typ-ATPasen vor wie z.B. die Ca²⁺-ATPase .

Die Na⁺/K⁺-ATPase besteht aus je zwei α- und β-Untereinheiten.

Tab.1: Struktur

α-Untereinheit	Diese Untereinheit hat eine molare Masse von 112.000 $Da$ . Der transmembrane Bereich besteht aus 10 α-Helices. Diese Helices bilden einen Kanal, welcher über drei Natrium- und zwei Kalium-Bindungsstellen verfügt. Die ATP-bindende Domäne liegt auf der cytoplasmatischen Seite des Kanals. In den extrazellulären Raum ragen kurze Schleifen mit einer Bindungstelle für Herzglycoside.
β-Untereinheit	Diese Untereinheit mit einer molaren Masse von 35.000 $Da$ besteht aus einer transmembranen Helix und einer großen Schleife im extrazellulären Raum, die drei Kohlenhydratketten trägt.

Abb.1

Abb.2

Mechanismus

Das Enzym verfügt über zwei Konformationen.

Tab.2: Mechanismus

Die E1-Konformation	ist zum Cytoplasma offen und die stabilste Konformation des unphosphorylierten Enzyms. Die Natrium-Bindungsstellen haben eine hohe Affinität zum Natrium, die Kalium-Bindungsstellen haben hingegen nur eine geringe Affinität zum Kalium. Die Anwesenheit von ATP und Natrium katalysiert die Phosphorylierung an der ATP-Bindungsstelle.
Die E2-Konformation	ist als energiereiches phosphoryliertes Intermediat zum extrazellulären Raum hin offen. Dabei hat das Protein in dieser Konformation eine hohe Affinität der Kalium-Bindungsstellen und eine niedrige Affinität der Natrium-Bindungsstellen. Die Anwesenheit von Kalium katalysiert die Hydrolyse des Phosphat-Restes.