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ATPasen

Na+/K+-ATPase

Dieses Enzym ist ein membrandurchspannendes Protein, das den aktiven Transport von Kalium-Ionen in die Zelle und Natrium-Ionen aus der Zelle durchführt.

Struktur

Die Na+/K+-ATPase gehört zu den P-Typ-ATPasen, die intermediär am Asparaginrest phosphoryliert werden. Eine genaue Röntgenstrukturanalyse liegt für verwandte P-Typ-ATPasen vor wie z.B. die Ca2+-ATPase .

Die Na+/K+-ATPase besteht aus je zwei α- und β-Untereinheiten.

Tab.1
Struktur
α-Untereinheit Diese Untereinheit hat eine molare Masse von 112.000 Da. Der transmembrane Bereich besteht aus 10 α-Helices. Diese Helices bilden einen Kanal, welcher über drei Natrium- und zwei Kalium-Bindungsstellen verfügt. Die ATP-bindende Domäne liegt auf der cytoplasmatischen Seite des Kanals. In den extrazellulären Raum ragen kurze Schleifen mit einer Bindungstelle für Herzglycoside.
β-Untereinheit Diese Untereinheit mit einer molaren Masse von 35.000 Da besteht aus einer transmembranen Helix und einer großen Schleife im extrazellulären Raum, die drei Kohlenhydratketten trägt.
Abb.1
Abb.2

Mechanismus

Das Enzym verfügt über zwei Konformationen.

Tab.2
Mechanismus
Die E1-Konformation ist zum Cytoplasma offen und die stabilste Konformation des unphosphorylierten Enzyms. Die Natrium-Bindungsstellen haben eine hohe Affinität zum Natrium, die Kalium-Bindungsstellen haben hingegen nur eine geringe Affinität zum Kalium. Die Anwesenheit von ATP und Natrium katalysiert die Phosphorylierung an der ATP-Bindungsstelle.
Die E2-Konformation ist als energiereiches phosphoryliertes Intermediat zum extrazellulären Raum hin offen. Dabei hat das Protein in dieser Konformation eine hohe Affinität der Kalium-Bindungsstellen und eine niedrige Affinität der Natrium-Bindungsstellen. Die Anwesenheit von Kalium katalysiert die Hydrolyse des Phosphat-Restes.

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Abb.3
Animation: Schematische Darstellung des Mechanismus der Na+/K+-ATPase in Einzelschritten
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