ATPasen
Na+/K+-ATPase
Dieses Enzym ist ein membrandurchspannendes Protein, das den aktiven Transport von Kalium-Ionen in die Zelle und Natrium-Ionen aus der Zelle durchführt.
Struktur
Die Na+/K+-ATPase gehört zu den P-Typ-ATPasen, die intermediär am Asparaginrest phosphoryliert werden. Eine genaue Röntgenstrukturanalyse liegt für verwandte P-Typ-ATPasen vor wie z.B. die Ca2+-ATPase .
Die Na+/K+-ATPase besteht aus je zwei α- und β-Untereinheiten.
- Tab.1
- Struktur
α-Untereinheit | Diese Untereinheit hat eine molare Masse von 112.000 . Der transmembrane Bereich besteht aus 10 α-Helices. Diese Helices bilden einen Kanal, welcher über drei Natrium- und zwei Kalium-Bindungsstellen verfügt. Die ATP-bindende Domäne liegt auf der cytoplasmatischen Seite des Kanals. In den extrazellulären Raum ragen kurze Schleifen mit einer Bindungstelle für Herzglycoside. |
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β-Untereinheit | Diese Untereinheit mit einer molaren Masse von 35.000 besteht aus einer transmembranen Helix und einer großen Schleife im extrazellulären Raum, die drei Kohlenhydratketten trägt. |
Mechanismus
Das Enzym verfügt über zwei Konformationen.
- Tab.2
- Mechanismus
Die E1-Konformation | ist zum Cytoplasma offen und die stabilste Konformation des unphosphorylierten Enzyms. Die Natrium-Bindungsstellen haben eine hohe Affinität zum Natrium, die Kalium-Bindungsstellen haben hingegen nur eine geringe Affinität zum Kalium. Die Anwesenheit von ATP und Natrium katalysiert die Phosphorylierung an der ATP-Bindungsstelle. |
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Die E2-Konformation | ist als energiereiches phosphoryliertes Intermediat zum extrazellulären Raum hin offen. Dabei hat das Protein in dieser Konformation eine hohe Affinität der Kalium-Bindungsstellen und eine niedrige Affinität der Natrium-Bindungsstellen. Die Anwesenheit von Kalium katalysiert die Hydrolyse des Phosphat-Restes. |