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ATPasen

Die Struktur der F0F1-ATPasen

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Abb.1
Interaktive 3D-Darstellung einer F0F1-ATPase (PDB-Code: 1BMF)

Die bisher isolierten F1-ATPasen sind alle aus fünf verschiedenen Untereinheiten (α3, β3, γ1, δ1, ŋ1) zusammengesetzt, von denen rechts die jeweils drei, orangenförmig angeordneten α- und β-Untereinheiten (UE), zusammen mit der stielförmigen γ-UE [1] dargestellt sind. Die kugelförmige Anordnung der α- und β-UE hat ungefähr 100 Å im Durchmesser. Der Aufbau der beiden UE ist sehr ähnlich; die N-terminale Domäne ist ein 6-strängiges β-Barrel, gefolgt von einer zentralen Nucleotid-Bindungsstelle aus 9 parallelen β-Faltblättern und 9 assoziierten α-Helices [2]. Der C-Terminus besteht aus einem α-Helixbündel (7 Helices in der α-UE, 6 Helices in der β-UE).

Die F1-ATPase scheint über die γ-UE [3] mit der F0-Komponente verbunden zu sein. Die γ-UE kann rotieren, da sie nur wenige Kontaktstellen zur αβ-Struktur hat. Eine davon befindet sich an ihrem äußersten C-Terminus. Die Aminosäuren 261-271 besitzen hydrophobe Seitenketten, die von einem aus 6 Loops der αβ-UE geformten Schaft in der richtigen Position [4] gehalten werden. Diese Rotationsbewegung ist Teil des molekularen Motors der F1-UE und bewirkt die Konformationsveränderung der β-UE mit den katalytischen Zentren zur Hydrolyse von ATP.

Sowohl die α- als auch die β-UE enthalten Nucleotid-Bindungsstellen. Die β-UE hat zwar eine Nucleotid-Bindungsstelle, aber kein gebundenes Nucleotid, wodurch die Konformation dieser UE entscheidend beeinflusst wird. Die Nucleotid-Bindungsdomäne und der C-Terminus drehen sich um bis zu 30° - dadurch wird der C-Terminus aus der Achse des αβ-Komplexes in Richtung der γ-UE gedreht und die β-Faltblätter der Nucleotid-Bindungsstelle verlieren einige Wasserstoff-Brücken (hier klicken [5])

Die Nucleotid-Bindungsstellen liegen an den Kontaktstellen der Untereinheiten - die Bindung der Nucleotide wird jeweils von der benachbarten Untereinheit beeinflusst. In den drei β-UE liegen auch die drei katalytischen Zentren.

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