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Aktiver Membrantransport

Ein Beispiel für ein Antiport-System: der Chlorid-Bicarbonat-Austauscher

Einleitung

Viele Zellen enthalten neben Transportmolekülen für Kationen und neutrale Verbindungen auch solche für Anionen. Ein wichtiger Vertreter ist der Chlorid-Bicarbonat-Austauscher, das vorherrschende Protein in der Erythrocyten-Membran. Dieses Transportprotein wird in der Literatur auch als "band 3" (= Bande 3, nach der Lage auf Gelen von Erythrocyten-Membran-Extrakten) oder als "AE1" ("anion exchange protein") bezeichnet. Es besitzt eine Molmasse von 95 kDa und enthält vermutlich zwölf transmembrane Segmente. Seine Hauptaufgabe ist es, den 1:1-Austausch von Cl- und HCO3- zu katalysieren. Es findet also netto keine Ladungsverschiebung statt und die Reaktion ist deshalb auch nicht vom Membranpotenzial abhängig. Die Richtung wird allein vom Konzentrationsgradient der transportierten Ionen bestimmt.

Die Funktion des Chlorid-Bicarbonat-Austauschers

Der Anionen-Austausch ist essentiell für eine wichtige Funktion der Erythrocyten beim Gasaustausch: Überschüssiges CO2, das sich im Gewebe angesammelt hat, muss aus dem Körper entfernt werden. Da die physikalische Löslichkeit von CO2 im Blut relativ gering ist, bedient sich der Körper eines effektiveren Mechanismus. Das Kohlendioxid kann als neutrales, kleines Molekül leicht die Erythrocyten-Membran durchdringen. Im Innern wird es durch das Enzym Carboanhydrase in Bicarbonat umgewandelt:

Abb.1
Reaktion der Carboanhydrase

Das dabei entstehende Proton wird von einem Histidin-Rest des deoxygenierten Hämoglobins gebunden. Das Bicarbonat hingegen wird - entsprechend seinem Konzentrationsgefälle - über den Austauscher in das Blutplasma geschleust, während Chlorid in entgegengesetzter Richtung in die Erythrocyten einströmt. Der ganze Austauschvorgang im Gewebe ist innerhalb von 50 ms abgeschlossen, dabei werden von etwa einer Million Austauschermolekülen pro Zelle ca. 5109 HCO3-- Ionen exportiert! Da HCO3- im Plasma bzw. im Cytosol weit besser löslich ist als CO2, wird so die Kapazität des Blutes, überschüssiges CO2 in die Lunge zu transportieren, deutlich erhöht. Etwa 80 % des CO2 werden chemisch gebunden in Form von HCO3- transportiert.

Abb.2
Situation im Gewebe

  • hoher P C O 2
  • niedriger P O 2

Abb.3
Situation in der Lunge

  • niedriger P C O 2
  • hoher P O 2

In der Lunge kehren sich die Verhältnisse wieder um: Durch den hier vorherrschenden erniedrigten CO2-Gehalt wird die obige Reaktion der Carboanhydrase von rechts nach links getrieben. Gleichzeitig verursacht die Bindung von O2 an Hämoglobin die Freisetzung eines Protons, welches sich mit der OH--Gruppe zu H2O verbindet. Durch die Umsetzung von HCO3- nimmt dessen Gehalt in den Erythrocyten ab. Im Austausch gegen Chlorid strömt HCO3- aus dem Plasma ein.

Neben der wichtigen Rolle für den Gasaustausch, den der Cl- und HCO3--Austauscher hat, wird natürlich auch der pH-Wert beeinflusst. Dies zeigt sich auch darin, dass der Austauscher sich ebenfalls in bestimmten Nierenzellen findet, wo er eine wesentliche Rolle für die Aufrechterhaltung des Blut-pH-Werts spielt.

Darüberhinaus ist der cytoplasmatische Anteil des Proteins über Ankyrin mit Spectrin, einem Protein des Cytoskeletts, verbunden und trägt damit zur Stabilität und Form der Erythrocyten bei Menschen mit einem genetischen Defekt auf einem Chromosom (heterozygot), der zum teilweisen Ausfall des Austauscher-Proteins führt, leiden unter der so genannten "hereditären Sphärocytose" (auch Kugelzellen-Anämie genannt). Dabei nehmen die Erythrocyten Kugelgestalt an und werden in der Milz frühzeitig abgebaut.

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