Das Substrat-Bindeprotein

Bei fast allen bakteriellen Importern für kleine Moleküle sind Substrat-Bindeproteine beteiligt. Substrat-Bindeproteine sind bei Gram-negativen Bakterien im Periplasma lokalisiert oder, wie häufig bei Gram-positiven Bakterien, über einen Lipidrest am N-Terminus in der Cytoplasmamembran verankert. Diese Bindeproteine binden ihr Substrat in aller Regel spezifisch und mit sehr hoher Affinität (mit K_m -Werten um 1 mM und darunter).

Obwohl die Aminosäure-Sequenz verschiedener Substratbindeproteine sehr divergieren kann, sind die Kristallstrukturen erstaunlich ähnlich. Alle Bindeproteine sind aus zwei Lappen (engl. lobe) aufgebaut, die über eine Art Gelenk miteinander verbunden sind. Wird das Substrat in einer Spalte zwischen den beiden Domänen gebunden, wird eine Konformationsänderung induziert und die Spalte schließt sich. Dieses zeigt sich am dritten Strukturbeispiel auf dieser Seite: 1OMP enthält keinen gebundenen Liganden und hat eine insgesamt lockere Struktur als die beiden Proteine mit Ligand.

Die Hauptfunktion des Substrat-Bindeproteins scheint zu sein, die hohe Affinität für den Substrattransport zu gewährleisten (der K_m -Wert ist mit 1 mM und darunter deutlich niedriger als der von z.B. Protonensymportern, der bei 0,1 bis 1 mM liegt). In manchen Fällen bestimmt das Substrat-Bindeprotein auch die Spezifität des Transportsystems: das HisP2MQ-Aufnahmesystem kann entweder Histidin (HisJ-Bindeprotein) oder Lysin/Arginin/Ornithin (ArgT-Bindeprotein) transportieren.