zum Directory-modus

ABC-Transportsysteme

Klassifikation eukaryontischer ABC-Transporter

Transporter, die aus einem Polypeptid bestehen

Diese Gruppe eukaryontischer ABC-Transporter lässt sich anhand von Sequenzhomologien und der Anordnung der Domänen grob in drei Kategorien einteilen:

  • P-Glyco- oder MDR-Proteine sind sehr stark konservierte ABC-Transporter und besitzen eine N-terminale hydrophobe Domäne mit sechs Membrandurchgängen (MSP), auf die eine hydrophile Domäne mit der ATP-Bindestelle folgt (NBD). In der zweiten Hälfte des Polypeptids ist diese Anordnung wiederholt.
Abb.1
Gruppe 1: MDR-Protein
  • Cystische Fibrose-Transmembranregulatoren (CFTRs), Multidrogenresistenz-assoziierte Proteine (MRPs) und der Sulfonylharnstoff-Rezeptor (SUR) sind ähnlich aufgebaut wie die erste Gruppe, unterscheiden sich aber wesentlich stärker in ihrer Sequenz.
  • Die dritte Gruppe trägt eine hydrophile Domäne mit der ATP-Bindestelle am N-Terminus, auf die eine hydrophobe Domäne mit sechs Membrandurchgängen folgt. In der zweiten Hälfte des Polypeptids ist diese Anordnung wiederholt.
Abb.2
Gruppe 3

Die half molecule- oder half size-Transporter

Das MHC (major histocompatibility)-Peptidtransportsystem der Säuger besteht aus zwei Peptiden, Tap1 und Tap2, die jeweils eine Struktur wie ein halbes P-Glycoprotein haben. Dieser Transporter bringt kurze Peptide aus dem Cytosol in das ER, wo sie in eine bestimmte Stelle der MHC I-Proteine inseriert werden. MHC I-Proteine präsentieren das Peptidfragment dann auf der Oberfläche von Zellen (Antigenpräsentation). Eine zweite Gruppe half size-Transportern in Säugern findet man als integrales Membranprotein in Peroxisomen. Partielle Deletionen dieses Proteins führen zur Adrenoleukodystrophie (Ald).

Abb.3
Die half size-Transporter
Seite 12 von 15