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ABC-Transportsysteme

Eukaryontische ABC-Transporter

ABC-Transporter kommen bei allen Organismen vor und sind relativ stark konserviert. In Eukaryonten konnten bisher allerdings keine ABC-Aufnahmesysteme identifiziert werden; ABC-Effluxsysteme lassen sich aber sehr wohl nachweisen (z.B. in der Plasmamembran und in den Membranen intrazellulärer Kompartimente wie Vakuolen, Peroxisomen, Mitochondrien usw.). Hier sind die vier Komponenten (zwei membrandurchspannende Domänen und zwei ATP-bindende Domänen) in den meisten Fällen zu einer Polypeptidkette verschmolzen, während bei Bakterien ATP-bindendes Protein und Membranprotein eher auf verschiedenen Polypeptiden lokalisiert sind.

Einige eukaryontische ABC-Transporter sind nur halb so groß wie normal und enthalten nur jeweils eine membrandurchspannende bzw. ATP-bindende Domäne (die so genannten half size- oder half molecule-transporter). Diese Transporter müssen vermutlich dimerisieren, um funktionieren zu können. Beispiele hierfür sind das Transportsystem für den Augenpigment-Vorläufer (White) (Beispiel A) und der TAP-Transporter für Peptidfragmente (Beispiel C).

Alle vier Komponenten sind zu einem Polypeptid fusioniert bei der PDR (pleiotropic drug resistance) (Beispiel B) und den MDR-Transportern (multidrug resistance) (Beispiel D).

Im Vergleich der Beispiele A bis D fällt auf, dass die Orientierung der Polypeptide (also die Orientierung der N- und C-Termini) variiert. Diese Eigenschaft wird auch zur Klassifikation verwendet.

Abb.1
Abb.2
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