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ABC-Transportsysteme

Die Evolution der ABC-Superfamilie

Transportsysteme, die zur Superfamilie der ABC-Transporter gehören, kommen in allen Organismen vor und umfassen sowohl Aufnahme- wie Effluxsysteme. Der Aufbau ist immer gleich: zwei integrale Membranproteine oder membrandurchspannende Domänen und zwei cytoplasmatische ATP-bindende Proteine bzw. Proteindomänen bilden den eigentlichen Transportkomplex, der bei Aufnahmesystemen noch durch ein Substratbindeprotein (SBP oder solute binding protein) ergänzt wird. In Gram-negativen Bakterien ist dieses Bindeprotein im Periplasma zwischen innerer und äußerer Membran lokalisiert; daher heißen diese ABC-Transporter auch Bindeprotein-abhängige Transportsysteme.

Die drei unterschiedlichen Komponenten eines bakteriellen ABC-Aufnahemsystems stammen in den meisten Fällen von einem Vorläufertransporter ab, bei dem die Einzelkomponenten nur wenig im Genom hin- und hergeschoben wurden. Das bedeutet, dass bei allen ABC-Transportern die Gene geclustert und in der gleichen Reihenfolge vorliegen (operonale Organisation). Interessanterweise unterscheiden sich die Einzelkomponenten sehr deutlich im Hinblick auf die Mutationsrate ihrer Gene. Während die Sequenzen der extracytoplasmatischen Bindeproteine sehr stark divergieren, veränderten sich die ATP-bindenden Komponenten in der Evolution nur sehr langsam. Dies bedeutet, dass alle ATP-bindenden Proteine mehr oder weniger offensichtlich homolog sind, während dies für die Membrankomponenten und erst recht für die Substratbindeproteine nicht immer der Fall ist. Bei den extracytoplasmatischen Bindeproteinen zeigt sich die Homologie eher auf der Basis dreidimensionaler Strukturdaten als auf Sequenzebene.

Literatur

Higgins, C. F. (1992): ABC transporters: from microorganisms to man. In: Annu. Rev. Cell Biol.. 8 , 67-113
Tam, R.; Saier, M. H. (1993): Structural, functional, and evolutionary relationships among extracellular solute-binding receptors of bacteria. In: Microbiol. Rev.. 57 , 320-346

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