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ABC-Transportsysteme

Die ABC-Transporter Superfamilie

(engl. ATP-binding cassette transporter)

Definition
Transportsysteme, die zur Superfamilie der ABC-Transporter gehören, kommen in allen Organismen vor und umfassen sowohl Aufnahme- wie Effluxsysteme. Die ABC-Transporter, die auch Traffic-ATPasen genannt werden, erhielten ihren Namen nach einem ATP-bindenden Motiv, das auch bei F-Typ- oder P-Typ-ATPasen vorkommt.

ABC-Transporter erfüllen sehr unterschiedliche Transportaufgaben:

  • Viele dieser Systeme transportieren kleine Moleküle in die Zelle, indem sie mit einem Substratbindeprotein interagieren, das im Periplasma lokalisiert (bei Gram-negativen Bakterien) oder mit einem Lipidrest in der Cytoplasmamembran verankert ist. So werden z.B. Zucker, Aminosäuren, Peptide, Phosphatester, anorganisches Phosphat, Sulfat, Molybdat, Metallkationen, Eisen-Chelatkomplexe, Vitamine und Polyamine aufgenommen.
  • Einige Systeme exportieren Proteine in das umgebende Medium.
  • Andere Systeme wiederum exportieren Drogen oder Polysaccharide durch die Cytoplasmamembran. Diese Systeme werden oft ABC-Systeme vom Typ 2 genannt.
  • Es gibt allerdings auch Ausnahmen: einige wenige ABC-Proteine sind keine ATP-abhängigen Transporter, sondern wirken als Kanäle oder Kanal-Regulatoren.
Abb.1
3D-Animation zum ABC-Transporter
© Wiley-VCH

Die Energie für den Transportvorgang wird über ATP-Hydrolyse erzeugt, ohne dass eine Proteinphosphorylierung stattfindet. Der Transportvorgang verläuft nach der allgemeinen Reaktion:

Aufnahmesystem: Substrat (außen) + ATP → Substrat (innen) + ADP + Pi

Effluxsystem: Substrat (innen) + ATP → Substrat (außen) + ADP + Pi

Literatur

Higgins, C. F. (1992): ABC transporters: from microorganisms to man. In: Annu. Rev. Cell Biol.. 8 , 67-113
Saurin, W.; Koster, W.; Dassa, E. (1994): Bacterial binding protein-dependent permeases: characterization of distinctive signatures for functionally related integral cytoplasmic membrane proteins. In: Mol. Microbiol.. 12 , 993-1004
Tam, R.; Saier, M. H. (1993): Structural, functional, and evolutionary relationships among extracellular solute-binding receptors of bacteria. In: Microbiol. Rev.. 57 , 320-346

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