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ABC-Transportsysteme

Aufbau der ABC-Transporter

ABC-Transportsysteme bestehen aus vier Modulen: zwei integralen Membranproteinen oder -domänen (MSP oder membrane spanning domains) und zwei cytoplasmatischen ATP-bindenden Proteinen bzw. Proteindomänen, die diesen Transportsystemen den Namen gaben. Die ATP-bindende Domäne wird manchmal auch NBD (nucleotide binding domain) genannt.

Sowohl die beiden integralen Membranproteine als auch die ATP-bindenden cytoplasmatischen Proteine können als Homodimer oder als Heterodimer vorliegen. Bei vielen Transportsystemen sind alle vier Domänen auch zu einem Polypeptid von ca. 140.000 Da fusioniert. Generell gilt, dass Aufnahmesysteme eher einzelne Polypeptide haben, während diese bei Effluxsystemen im Allgemeinen fusioniert sind.

Abb.1
3D-Animation zum ABC-Transporter
© Wiley-VCH

Aufnahmesysteme Gram-negativer Bakterien

Bei Gram-negativen Bakterien diffundieren niedermolekulare Substratmoleküle wie Zucker, Aminosäuren oder Salze durch die Porine ins Periplasma der Zellen. Im Periplasma werden diese Substratmoleküle von spezifischen Substratbindeproteinen (SBP) gebunden, die durch die Interaktion mit dem Substrat ihre Konformation ändern (daher heißen die ABC-Transporter auch Bindeprotein-abhängige Transportsysteme). Erst jetzt kann das Substratbindeprotein mit dem Membrankanal aus zwei Membranproteinen und zwei ATP-bindenden Proteinen im Cytoplasma in Wechselwirkung treten. Unter ATP-Hydrolyse wird das Substrat durch den Membrankanal transportiert, während das periplasmatische Bindeprotein seine ursprüngliche Konformation wieder einnimmt und die Membran verlässt. Am ATP-bindenden Protein wird ADP gegen ATP ausgetauscht und so der Transportzyklus beendet.

Abb.2
Glutamin-Aufnahme (A), Maltose-Aufnahme (B) und Oligopeptid-Aufnahme (C)
Abb.3
Eisenhydroxyamat-Transport (D) und Ribose-Transport (E)

Abbildung links: der typische Aufbau aus dem periplasmatischen Bindeprotein (braun), zwei Membranproteinen (orange) und zwei ATP-Bindeproteinen (grün). Membranprotein und ATP-Bindeprotein können Homodimere sein wie bei der Glutamin-Aufnahme (A), die beiden Membranprotein können ein Heterodimer bilden wie bei der Maltose-Aufnahme (B) oder Membranprotein und ATP-Bindeprotein sind Heterodimere wie bei der Oligopeptid-Aufnahme (C).

Abbildung rechts: Beim Eisenhydroxyamat-Transport Gram-negativer Bakterien (D) enthält das Membranprotein zwei transmembrane Domänen (dieser ABC-Transporter benötigt zusätzlich die transmembranen Proteine TonB, ExbD und ExbD, die blau dargestellt sind). Auch die beiden ATP-Bindeproteine können zu einem Protein mit zwei ATP-bindenden Domänen fusioniert sein wie beim Ribose-Transport (E).

Aufnahmesysteme Gram-positiver Bakterien

Abb.4
Das Glutamin-Aufnahmesystem Gram-positiver Bakterien

Anders als bei Gram-negativen Bakterien ist das Bindeprotein Gram-positiver Bakterien entweder ein Lipoprotein, das an die nach außen zeigende Seite der Cytoplasmamembran gebunden ist, oder ein oberflächenassoziiertes Protein, das über elektrostatische Wechselwirkung an die Membranoberfläche bindet. Entsprechend werden die ABC-Transporter Gram-negativer Bakterien auch als Bindelipoprotein-abhängige Transportsysteme bezeichnet.

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