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Glycolyse

Pyruvat-Kinase

Die Pyruvat-Kinase ist wichtiges Enzym zur Regulation der Glycolyse.

  • Funktion Die Pyruvat-Kinase katalysiert die Bildung von Pyruvat aus Phosphoenolpyruvat. Bei diesem Vorgang wird ADP zu ATP phosphoryliert (Substratketten-Phosphorylierung) und ein H+-Atom verbraucht.
  • Struktur Verknüpfung zur E. coli-Genom-Datenbank (ECDC): pykA (Pyruvat-Kinase II), pykF, PK (Pyruvat-Kinase I) (EC 2.7.1.40). Die molekulare Masse der Pyruvat-Kinase beträgt 50.308 (Pyruvat-Kinase I) bzw. 51.226 (Pyruvat-Kinase II) kD.
  • Regulation/Arbeitsweise Phosphoenolpyruvat besitzt aufgrund seiner instabileren Enol-Form ein hohes Phosphat-Gruppen-Übertragungspotenzial. Die zuerst entstehende Enolform des Pyruvats wird in die Ketoform umgewandelt. Die Pyruvat-Kinase benötigt K+ und Mg2+ oder Mn2+. Unter zellulären Bedingungen ist die Reaktion grundsätzlich irreversibel. Das entstandene ATP-Molekül ist ein Nettoenergiegewinn, da die zuvor verbrauchten ATP-Moleküle bereits ausgeglichen wurden.
Abb.1
3D-Modell der Pyruvat-Kinase von E. coli
  • Enzymatische Reaktion Phosphoenolpyruvat + ADP ⇌ Pyruvat + ATP

Vollständige Reaktion in Formeln

Abb.2
Pyruvat-Kinase-Reaktion
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