Abbau und Aufbau von Fetten
Acyl-Malonyl-ACP-kondensierendes Enzym (β-Ketoacyl-ACP-Synthase I)
- Funktion
- Das Acyl-Malonyl-ACP1)-kondensierende Enzym (β-Ketoacyl-ACP-Synthase I) katalysiert unter Freisetzung von CO2 die Reaktion von Malonyl-ACP und Acetyl-ACP (Kondensation) zu Acetacetyl-ACP. In E. coli gibt es neben der β-Ketoacyl-ACP-Synthase I (E.C. 2.3.1.41) noch zwei weitere Enyzme: die β-Ketoacyl-ACP-Synthase II (E.C. 2.3.1.179) und die β-Ketoacyl-ACP-Synthase III (E.C. 2.3.1.180), die sich geringfügig im Hinblick auf die Reaktion und die bevorzugten Substrate unterscheiden. Während die β-Ketoacyl-ACP-Synthase I das Acetyl-ACP umsetzt, katalysiert die β-Ketoacyl-ACP-Synthase III die entsprechende Reaktion mit Acetyl-Conezym A als Substrat.
- Struktur
- Verknüpfung zur E. coli-Genom-Datenbank (ECDC): Derzeit kein Eintrag (Stand 2010) für die β-Ketoacyl-ACP-Synthasen I (molekulare Masse 66 kD) und II (molekulare Masse 77 kD). β-Ketoacyl-ACP-Synthase III: fabH (EC 2.3.1.180), ihre molekulare Masse beträgt 33,515 kD.
- Regulation/Arbeitsweise
- Bei dieser Kondensationsreaktion wird eine -Einheit aus einer -Einheit und -Einheit unter Bildung von gebildet. Das Reaktionsgleichgewicht von zwei miteinander reagierenden Acetyl-ACP-Molekülen ist sehr ungünstig. Die Decarboxylierung von Malonyl-ACP trägt zu einer starken Verminderung der freien Enthalpie bei (Zunahme der Entropie). Aus diesem Grund reagiert Acetyl-ACP mit Malonyl-ACP.
- Abb.1
- 3D-Struktur der β-Ketoacyl-ACP-Synthase I aus E. coli
Das Enzym besteht aus vier unterschiedlich dargestellten Ketten, die jeweils mit einer Dodecansäure assoziiert sind (dargestellt als blaue Kalottenmodelle; PDB-Code: 1EK4).
- Enzymatische Reaktion der β-Ketoacyl-ACP-Synthase I
- Acetyl-ACP + Malonyl-ACP ⇌ Acetacetyl-ACP + CO2 + ACP-SH
- Enzymatische Reaktion der β-Ketoacyl-ACP-Synthase III
- Acetyl-CoA + Malonyl-ACP ⇌ Acetacetyl-ACP + CO2 + CoA-SH
1) | ACP: Acyl-Carrier-Protein |