Acyl-Malonyl-ACP-kondensierendes Enzym (β-Ketoacyl-ACP-Synthase I)

Funktion

Das Acyl-Malonyl-ACP¹⁾-kondensierende Enzym (β-Ketoacyl-ACP-Synthase I) katalysiert unter Freisetzung von CO₂ die Reaktion von Malonyl-ACP und Acetyl-ACP (Kondensation) zu Acetacetyl-ACP. In E. coli gibt es neben der β-Ketoacyl-ACP-Synthase I (E.C. 2.3.1.41) noch zwei weitere Enyzme: die β-Ketoacyl-ACP-Synthase II (E.C. 2.3.1.179) und die β-Ketoacyl-ACP-Synthase III (E.C. 2.3.1.180), die sich geringfügig im Hinblick auf die Reaktion und die bevorzugten Substrate unterscheiden. Während die β-Ketoacyl-ACP-Synthase I das Acetyl-ACP umsetzt, katalysiert die β-Ketoacyl-ACP-Synthase III die entsprechende Reaktion mit Acetyl-Conezym A als Substrat.

Struktur

Verknüpfung zur E. coli-Genom-Datenbank (ECDC): Derzeit kein Eintrag (Stand 2010) für die β-Ketoacyl-ACP-Synthasen I (molekulare Masse 66 kD) und II (molekulare Masse 77 kD). β-Ketoacyl-ACP-Synthase III: fabH (EC 2.3.1.180), ihre molekulare Masse beträgt 33,515 kD.

Regulation/Arbeitsweise

Bei dieser Kondensationsreaktion wird eine ${\text{C}}_4$-Einheit aus einer ${\text{C}}_2$-Einheit und ${\text{C}}_3$-Einheit unter Bildung von $\text{C}{\text{O}}_2$ gebildet. Das Reaktionsgleichgewicht von zwei miteinander reagierenden Acetyl-ACP-Molekülen ist sehr ungünstig. Die Decarboxylierung von Malonyl-ACP trägt zu einer starken Verminderung der freien Enthalpie bei (Zunahme der Entropie). Aus diesem Grund reagiert Acetyl-ACP mit Malonyl-ACP.

Enzymatische Reaktion der β-Ketoacyl-ACP-Synthase I

Acetyl-ACP + Malonyl-ACP ⇌ Acetacetyl-ACP + CO₂ + ACP-SH

Enzymatische Reaktion der β-Ketoacyl-ACP-Synthase III

Acetyl-CoA + Malonyl-ACP ⇌ Acetacetyl-ACP + CO₂ + CoA-SH

Beteiligte Cofaktoren