Acyl-CoA-Synthetase

• Funktion Die Acyl-CoA-Synthetase (Fettsäure-Thiokinase, Fettsäure:CoA-Ligase) katalysiert unter ATP-Verbrauch die Bildung einer Thioester-Bindung zwischen der Carboxy-Gruppe der Fettsäure und der Sulfhydryl-Gruppe des Coenzyms A. Dabei entsteht Acyl-CoA.
• Struktur Verknüpfung zur E. coli-Genom-Datenbank (ECDC): fadD (EC 6.2.1.3). Die molekulare Masse der Acyl-CoA-Synthetase beträgt 62,332 kD.
• Regulation/Arbeitsweise Die Katalyse der Acyl-CoA-Synthetase ist eine Aktivierungsreaktion in zwei Schritten. Zuerst reagiert ATP mit der Fettsäure zu einem Acyladenylat. Anschließend greift die Sulfhydryl-Gruppe des Coenzyms A das Acyladenylat an. Diese Reaktionsschritte erfolgen an der äußeren Mitochondrienmembran. Als Cofaktor dient Mg²⁺.

Enzymatische Reaktion

RCOO^- + HS-CoA + ATP + H₂O → RCO-S-CoA + AMP + PP_i + HO^-

Beteiligte Cofaktoren