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Abbau und Aufbau von Fetten

Acyl-CoA-Synthetase

  • Funktion Die Acyl-CoA-Synthetase (Fettsäure-Thiokinase, Fettsäure:CoA-Ligase) katalysiert unter ATP-Verbrauch die Bildung einer Thioester-Bindung zwischen der Carboxy-Gruppe der Fettsäure und der Sulfhydryl-Gruppe des Coenzyms A. Dabei entsteht Acyl-CoA.
  • Struktur Verknüpfung zur E. coli-Genom-Datenbank (ECDC): fadD (EC 6.2.1.3). Die molekulare Masse der Acyl-CoA-Synthetase beträgt 62,332 kD.
  • Regulation/Arbeitsweise Die Katalyse der Acyl-CoA-Synthetase ist eine Aktivierungsreaktion in zwei Schritten. Zuerst reagiert ATP mit der Fettsäure zu einem Acyladenylat. Anschließend greift die Sulfhydryl-Gruppe des Coenzyms A das Acyladenylat an. Diese Reaktionsschritte erfolgen an der äußeren Mitochondrienmembran. Als Cofaktor dient Mg2+.
Abb.1
3D-Struktur der Acyl-CoA-Synthetase von Thermus thermophilus. Eine der beiden fast identischen Untereinheiten ist gelb eingefärbt.

Im Popup-Fenster ist eine Unteinheit silber eingefärbt.

Enzymatische Reaktion
RCOO- + HS-CoA + ATP + H2O → RCO-S-CoA + AMP + PPi + HO-

Vollständige Reaktion in Formeln

Abb.2
Reaktion der Acyl-CoA-Synthetase

Beteiligte Cofaktoren

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