Abbau und Aufbau von Fetten
Acyl-CoA-Synthetase
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Funktion
Die Acyl-CoA-Synthetase (Fettsäure-Thiokinase, Fettsäure:CoA-Ligase) katalysiert unter ATP-Verbrauch die Bildung
einer Thioester-Bindung zwischen der Carboxy-Gruppe der Fettsäure und der Sulfhydryl-Gruppe des Coenzyms A. Dabei entsteht
Acyl-CoA.
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Struktur
Verknüpfung zur E. coli-Genom-Datenbank (ECDC): fadD (EC 6.2.1.3). Die molekulare Masse
der Acyl-CoA-Synthetase beträgt 62,332 kD.
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Regulation/Arbeitsweise
Die Katalyse der Acyl-CoA-Synthetase ist eine Aktivierungsreaktion in zwei Schritten. Zuerst reagiert ATP mit der
Fettsäure zu einem Acyladenylat. Anschließend greift die Sulfhydryl-Gruppe des Coenzyms A das Acyladenylat an. Diese
Reaktionsschritte erfolgen an der äußeren Mitochondrienmembran. Als Cofaktor dient Mg2+.
- Enzymatische Reaktion
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RCOO- + HS-CoA + ATP + H2O → RCO-S-CoA + AMP +
PPi + HO-
Vollständige Reaktion in Formeln
Beteiligte Cofaktoren