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Strukturklasse-2-Rezeptoren

Bacteriorhodopsin, ein Prototyp für 7-TM-Rezeptoren

Bestimmte Halobakterien (wie z.B. Halobacterium salinarum), die in Salzseen vorkommen, enthalten in ihrer Membran das Protein Bacteriorhodopsin, das ganz ähnlich wie Rhodopsin aufgebaut ist und als lichtgetriebene Protonenpumpe fungiert. Durch Lichtabsorption des Retinals wird der Protonentransfer durch die cytoplasmatische Membran der Bakterien katalysiert. Der dabei entstehende Protonengradient kann wiederum von einer ATP-Synthase zur Herstellung von ATP genutzt werden. Die ersten Strukturen von Bacteriorhodopsin wurden elektronenmikroskopisch in den 70er Jahren mit 7 Å Auflösung erzeugt. Durch die Herstellung geeigneter zwei- und dreidimensionaler Kristalle hat sich seither die Auflösung immer weiter verbessert. Hier ist eine Struktur mit 2.5 Å Auflösung aus dem Jahr 1997 gezeigt.

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Abb.1
3D-Modell von Bacteriorhodopsin (PDB-Code: 1AP9)

Bacteriorhodopsin ist aus 7 transmembranären Helices (in magenta) aufgebaut, die die Helices verbindenden Proteinkette ist in weiß dargestellt (hier anklicken).

Der Ligand Retinal (grün) sitzt in seiner Bindungstasche, umgeben von den sieben Helices des Proteins (hier anklicken).

Das Retinal ist mit der ε-Amino-Gruppe von Lys216 (blau gekennzeichnet) über eine Schiff-Basen-Bindung verknüpft (hier anklicken).

Literatur

Pebay-Peyroula, E.; Rummel, G.; Rosenbusch, J. P.; Landau, E. M. (1997): X-ray structure of bacteriorhodopsin at 2.5 angstroms from microcrystals grown in lipidic cubic phases. In: Science. 277 , 1676-1681

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