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Strukturklasse-1-Rezeptoren

Strukturklasse 1: Rezeptoren für cyclische Nucleotide, IP3, Ryanodin (1.3)

Diese Superfamilie umfasst folgende Subtypen von Rezeptoren:

Tab.1
KlasseRezeptortyp
1.3.1Rezeptoren für cyclische Nucleotide
1.3.2IP3*-Rezeptoren
1.3.3Ryanodin-Rezeptoren

*: IP3 = Inositol-triphosphat

Abb.1
Aufbau des Rezeptors

Rezeptoren für cyclische Nucleotide (cGMP und cAMP) finden sich in Photorezeptorzellen der Retina ebenso wie in Geruchsneuronen und Spermien. Ihre Untereinheiten haben Ähnlichkeit mit denen von spannungsgesteuerten Kalium-Kanälen. So werden auch hier sechs transmembrane (TM-) Segmente und eine Schleife zwischen TM5 und TM6 postuliert. Die Schleife, auch P-loop genannt, bildet beim Zusammenkommen von vier Untereinheiten einen wesentlichen Teil des dabei gebildeten zentralen Kanals (siehe Hinweis unten).

Auch die Rezeptoren für IP3 und Ryanodin scheinen dieser allgemeinen Bauweise zu folgen. Diese beiden Rezeptortypen verkörpern intrazelluläre Calcium-Kanäle, das heißt, dass sie auf ein entsprechendes Signal hin den "second messenger" Calcium aus intrazellulären Speichern freisetzen. Dabei sitzen IP3-Rezeptoren in der Membran des endoplasmatischen Retikulums von nahezu allen Zelltypen, während Ryanodin-Rezeptoren überwiegend im sarcoplasmatischen Retikulum von Muskelzellen vorkommen, wo sie maßgeblich an der elekromechanischen Kopplung beteiligt sind.

Hinweis
Nach langen Versuchen gelang es 1998 erstmals, ein Kalium-Kanal-Protein in ausreichenden Mengen herzustellen und zu kristallisieren. Damit war der Weg frei für eine Röntenstrukturanalyse, die einen einmaligen Einblick in den Aufbau der Kanalpore lieferte (Doyle et al., 1998). Bei dem Kanal handelte es sich um einen einfach aufgebauten bakteriellen Kalium-Kanal (KcsA), der aus den letzten zwei TM-Segmenten mit dem P-loop besteht. Dieses Strukturmotiv findet sich auch bei der Strukturklasse 1.6 wieder.

Literatur

Doyle, D. A.; Morais Cabral, J.; Pfuetzner, R. A.; Kuo, A.; Gulbis, J. M.; Cohen, S. L.; Chait, B. T.; MacKinnon, R. (1998): The structure of the potassium channel: molecular basis of K+ conduction and selectivity. In: Science. 280 , 69-77

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