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Strukturproteine

Die Collagen-Helix im Detail

Das hier gezeigte Molekül ist ein Collagen-Strang aus drei Helices. Auffällig ist, dass die drei Helices bündig abschließen.

Die Helix wird durch Wasserstoff-Brücken stabilisiert, die sich jeweils zwischen dem Carbonyl-Sauerstoff einer Aminosäure und dem Amid-Wasserstoff der Aminosäure vier Positionen weiter ausbilden.

Die Darstellung einer Helix in Richtung der Längsachse nennt man auch helicales Rad (helical wheel). Bei einer α-Helix sind die Cα-Atome entlang der Kette jeweils um 0,15 nm versetzt gegen den vorherigen und um 100 Grad verdreht, so dass eine volle Umdrehung 3,6 Aminosäureresten entspricht. Bei einer idealen Helixstruktur müssten die Cα-Atome also nach 5 Windungen (=18 Aminosäuren) wieder zur Deckung kommen, was in unserem Beispiel (wie in vielen realen Proteinen) nicht ganz der Fall ist. Die Entfernung sollte 2,7 nm (18 x 0,15) betragen, was wiederum fast genau stimmt (2,7 nm = 27 Å).

Die Seitenreste ragen nach außen, wobei die β-Kohlenstoff-Atome sich dabei nicht radial erstrecken, sondern eher wie Spiralarme (pinwheel) gebogen sind (im Uhrzeigersinn, vom N-terminalen Ende aus blickend).

Die Röhre, die durch die Helix gebildet wird, hat etwa 0,5 nm Durchmesser. Allerdings ist sie in Wirklichkeit nicht hohl, sondern wird von den Atomen des Peptid-Rückgrats gefüllt.

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Abb.1
Synthetisches Helixbündel
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