Proteinmodifikationen
Modifikation von Proteinen: Sequenzmotive
Häufig sind es definierte Aminosäure-Sequenzmotive, die von den entsprechenden Enzymen erkannt und auf eine bestimmte Art und Weise modifiziert werden. Eine Auswahl der wichtigsten Motive zeigt die Tabelle:
- Tab.1
- Aminosäure-Sequenzmotive und ihre Modifikationen
| Modifikation | Sequenz | Bemerkung |
|---|---|---|
| Anheften eines C-terminalen GPI- Ankers | Die Sequenz ist keine definierte Konsensus-Sequenz, kommt aber häufig an der Spaltstelle vor | |
| Phosphorylierung | Diese Sequenz wird von der Tyrosin-Kinase erkannt | |
| Phosphorylierung | Diese Sequenz wird von der Casein-Kinase II erkannt. | |
| Phosphorylierung | Diese Sequenz wird von der Protein-Kinase C erkannt. | |
| Anhängen einer Sulfat-Gruppe | Tyrosin-sulfat findet sich häufig in Bereichen mit vielen negativ geladenen Aminosäuren | |
| Glycosylierung | N-Glycosylierung am Asn-Rest | |
| Glycosylierung | O-Glycosylierung mit GalNAc am Ser- oder Tyr-Rest | |
| N-Myristylierung | Die Myristyl-Gruppe wird an Gly angehängt | |
| Hydroxylierung | Die Hydroxy-Gruppe wird an Pro angehängt | |
| Carboxymethylierung | Die Carboxymethylierung erfolgt am Glu-Rest | |
| Signalpeptidase-Spaltstelle | Abspaltung eines N- terminalen Signalpeptids | |
| Prenylierung | Prenylierung erfolgt am Cys-Rest in der Cys-aromat. AS-aromat.AS-X- Box. Typisch für Ras-Proteine |
Der Pfeil markiert die Spaltstellen; ein (*) markiert die Aminosäure in der Sequenz, an der die Modifikation erfolgt.
