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Proteinmodifikationen

Modifikation von Proteinen: Sequenzmotive

Häufig sind es definierte Aminosäure-Sequenzmotive, die von den entsprechenden Enzymen erkannt und auf eine bestimmte Art und Weise modifiziert werden. Eine Auswahl der wichtigsten Motive zeigt die Tabelle:

Tab.1
Aminosäure-Sequenzmotive und ihre Modifikationen
ModifikationSequenzBemerkung
Anheften eines C-terminalen GPI- Ankers
Abb.1
Die Sequenz ist keine definierte Konsensus-Sequenz, kommt aber häufig an der Spaltstelle vor
Phosphorylierung
Abb.2
Diese Sequenz wird von der Tyrosin-Kinase erkannt
Phosphorylierung
Abb.3
Diese Sequenz wird von der Casein-Kinase II erkannt.
Phosphorylierung
Abb.4
Diese Sequenz wird von der Protein-Kinase C erkannt.
Anhängen einer Sulfat-Gruppe
Abb.5
Tyrosin-sulfat findet sich häufig in Bereichen mit vielen negativ geladenen Aminosäuren
Glycosylierung
Abb.6
N-Glycosylierung am Asn-Rest
Glycosylierung
Abb.7
O-Glycosylierung mit GalNAc am Ser- oder Tyr-Rest
N-Myristylierung
Abb.8
Die Myristyl-Gruppe wird an Gly angehängt
Hydroxylierung
Abb.9
Die Hydroxy-Gruppe wird an Pro angehängt
Carboxymethylierung
Abb.10
Die Carboxymethylierung erfolgt am Glu-Rest
Signalpeptidase-Spaltstelle
Abb.11
Abspaltung eines N- terminalen Signalpeptids
Prenylierung
Abb.12
Prenylierung erfolgt am Cys-Rest in der Cys-aromat. AS-aromat.AS-X- Box. Typisch für Ras-Proteine

Der Pfeil markiert die Spaltstellen; ein (*) markiert die Aminosäure in der Sequenz, an der die Modifikation erfolgt.

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