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Peptide und Proteine: Strukturen, Eigenschaften und Funktionen

TIM-Barrel-Proteine

Das Enzym Triosephosphat-Isomerase (abgekürzt TIM) gab dem Sekundärstruktur-Motiv TIM-Barrel seinen Namen. Jedes Monomer des dimeren Proteins bildet ein Fass (engl. "barrel") aus acht parallelen β-Faltblättern, die über acht Helices miteinander verbunden sind. (TIM-Barrel-Proteine werden daher auch α/β-Proteine genannt.) Das erste und das achte Faltblatt liegen wieder nebeneinander und sind über eine Wasserstoff-Brücke miteinander verbunden. Die Faltblätter bilden regelrechte Dauben (engl. "staves") eines Fasses, während die Helices an der Außenseite sitzen. Das Innere des Fasses ist hydrophob und enthält vor allem die verzweigten Aminosäuren Val, Ile und Leu.

Enzyme mit dieser Fassstruktur katalysieren eine große Vielfalt von Reaktionen, können aus sehr unterschiedlichen Untereinheiten aufgebaut sein und zeigen keine Homologie zueinander (es sei denn, es handelt sich um Enzyme, die in verschiedenen Organismen die gleiche Reaktion katalysieren). Die aktive Stelle liegt immer in der gleichen Region des Enzyms und wird von den acht Schleifenbereichen gebildet, die das C-terminale Ende der Faltblätter mit dem N-terminalen Ende der Helices verbinden.

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Abb.1
Triosephosphat-Isomerase

Jede der beiden Ketten hat ihr eigenes "Fass" (PDB-Code: 1BTM).

Literatur

Miles, E.; Davies, D. R. (2000): Protein evolution. On the ancestry of barrels. In: Science. 289 , 1546-1550

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