Peptide und Proteine: Strukturen, Eigenschaften und Funktionen
Reine β-Faltblatt-Supersekundärstrukturen
Zwei (oder auch mehrere) antiparallele β-Faltblatt-Stränge können sehr leicht Motive bilden, da das Ende des einen β-Stranges dem Anfang des zweiten β-Stranges benachbart ist. Je nachdem, wie viele antiparallele β-Faltblatt-Stränge verbunden sind, werden verschiedene Motive unterschieden.
1. Das Mäander (greek key)-Motiv
Das Mäander-Motiv ähnelt einem Ornament in der griechischen Kunst (engl., "griechischer Schlüssel") und wird aus vier antiparallelen β-Faltblatt-Strängen durch eine einfache Umlagerung gebildet. Es kommt relativ häufig in Proteinen vor, ist aber nicht mit einer bestimmten Funktion verküpft. Ein typisches Beispiel ist die Staphylococcus-Nuclease (pdb Code: 1A2T)
2. Das Jelly-roll-Motiv
Ein Jelly-roll-Motiv (von engl. jelly roll, "Biskuitrolle") aus sechs antiparallelen β-Faltblatt-Strängen kommt z.B. im Protein γ-Crystallin vor. Im Bild sieht man die A-Untereinheit des Linsenproteins, die aus zwei Domänen mit je einem Jelly-roll-Motiv besteht.
