Peptide und Proteine: Strukturen, Eigenschaften und Funktionen
Die Sekundärstruktur von Proteinen
Die Sekundärstruktur beschreibt die räumliche Anordnung nahe benachbarter Aminosäuren. Durch Bildung von Wasserstoff-Brücken zwischen dem Carbonyl-Sauerstoff und dem Stickstoff der Amino-Gruppe von nicht direkt benachbarten Aminosäuren entstehen vorzugsweise zwei Strukturen: die α-Helix und das β-Faltblatt.
α-Helix und β-Faltblatt
Linus Pauling postulierte 1951 die α-Helix als erste regelmäßige Proteinstruktur sechs Jahre bevor sie mit Hilfe der Röntgenstruktur-Analyse an Myoglobin (John Kendrew, 1958) nachgewiesen wurde. Im selben Jahr entdeckten Pauling und Robert Corey die zweite periodische Struktur, die den Namen β-Faltblatt erhielt.
Die α-Helix ist eine stabförmige Struktur, bei der die Polypeptid-Hauptkette den inneren Teil des Stabes bildet und die Seitenketten nach außen ragen. Diese Sekundärstruktur wird durch intramolekulare H-Brücken stabilisiert.
Das β-Faltblatt weist eine eher plattenartige Struktur auf. In Proteinen liegen meistens mehrere β-Faltblätter nebeneinander, die parallel oder antiparallel angeordnet sein können (paralleles oder antiparalleles β-Faltblatt) und über H-Brücken miteinander verbunden sind.
Strukturproteine (z.B. von Haaren, Horn oder Nägeln) haben fast alle einen sehr hohen Anteil dieser Sekundärstrukturen, der entscheidend ihre spezifischen Eigenschaften bedingt.
