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Peptide und Proteine: Strukturen, Eigenschaften und Funktionen

Tutorial: α-Helix

Die hier gezeigte Helix stammt aus dem Protein Myohämerythrin (PDB-Code: 2MHR ), einem Sauerstoff-bindenden Protein in Würmern. Es ist im Wesentlichen aus einem 4-Helix-Bündel-Motiv aufgebaut, die zweite Helix wurde für die Darstellung hier herausgeschnitten.

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Abb.1
Ausschnitt einer Protein-Helix

Bei der α-Helix ist die Peptidkette schraubenförmig angeordnet. In eukaryontischen natürlich vorkommenden Peptiden und Proteinen ist die Helix immer rechtsdrehend, da dies sterisch und energetisch günstiger ist.

Die Helix wird durch Wasserstoff-Brücken stabilisiert, die sich jeweils zwischen dem Carbonyl-Sauerstoff einer Aminosäure und dem Amid-Wasserstoff der Aminosäure vier Positionen weiter ausbilden.

Die Darstellung einer Helix in Richtung der Längsachse nennt man auch helicales Rad (helical wheel). Bei einer α-Helix sind die Cα-Atome entlang der Längsachse jeweils um 0,15 nm gegen das vorherige Cα-Atom versetzt und um 100 Grad verdreht, so dass eine volle Umdrehung der Helix 3,6 Aminosäureresten entspricht. Damit beträgt die so genannte Ganghöhe 0,54 nm (= 3,6 x 0,15).

Bei einer idealen Helixstruktur müssten die Cα-Atome also nach 5 Windungen (=18 Aminosäuren) wieder zur Deckung kommen, was in unserem Beispiel (wie in vielen realen Proteinen) nicht ganz der Fall ist. Die Distanz zwischen Aminosäure 1 (Ala 41) und Aminosäure 19 (Glu 59) sollte 2,7 nm (18 x 0,15) betragen, was wiederum fast genau stimmt (2,7 nm = 27 Å).

Die Seiten-Reste ragen nach außen, wobei die β-Kohlenstoff-Atome sich dabei nicht radial erstrecken, sondern eher wie Spiralarme (pinwheel) gebogen sind (im Uhrzeigersinn, vom N-terminalen Ende aus blickend).

Die Röhre, die durch die Helix gebildet wird, hat etwa 0,5 nm Durchmesser. Allerdings ist sie in Wirklichkeit nicht hohl, sondern wird von den Atomen des Peptidrückgrats gefüllt, wie in der Van-der-Waals-Darstellung deutlich wird.

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