Aufbau des β-Faltblatts

Pauling und Corey entwickelten als Erste ein Modell für den Aufbau fibröser Proteine (β-Keratin). Diese zeichnen sich dadurch aus, dass das Protein eine Art Zickzack-Konformation aufweist. Die Aminosäurereste in dieser β-Konformation haben negative Phi- und positive Psi-Winkel, typischerweise φ = -140 Grad und ψ = 130 Grad für ein antiparalleles Faltblatt (ca. -120°/110° für ein paralleles Faltblatt).

Der Teil eines Polypeptids, der eine β-Konformation aufweist, wird auch als β-Faltblatt bezeichnet. Im Gegensatz zur α-Helix weist das β-Faltblatt eine mehr plattenartige Struktur auf.

β-Faltblattbereiche kommen sehr häufig in Proteinen vor, meistens als Einheiten aus zwei bis fünf parallelen oder antiparallelen β-Strängen, die über H-Brücken zwischen den C=O- und N-H-Gruppen vernetzt sind. Die Seitenketten benachbarter Aminosäuren zeigen nach außen. Die axiale Entfernung zwischen benachbarten Resten beträgt 3,5 Å (im Gegensatz zu 1,5 Å in der α-Helix). Da auf jede Umdrehung zwei Aminosäuren kommen, hat das β-Faltblatt eine Ganghöhe von 7 Å. Daraus folgt, dass Polypeptide in der β-Faltblattstruktur fast komplett gestreckt sind, während die α-Helix eher eine eng geknäuelte Struktur darstellt.