Thermodynamische Aspekte der Membranproteine

Die Einfügung von geladenen oder stark polaren Aminosäuren in eine Lipiddoppelschicht ist thermodynamisch ungünstig. Das hat Konsequenzen für den Aufbau von integralen Membranproteine:

• die Seitenketten transmembraner Segmente sind meistens unpolar (Ala, Val, Leu, Ile oder Phe)
• die stark polaren Gruppen der Aminosäuren (im Peptid-Rückgrat) müssen Wasserstoff-Brücken ausbilden, um die energetischen Kosten für die Insertion des Proteins in die Membran möglichst gering zu halten. Das ist bei α-helicaler und bei dicht gepackter β-Konformation der Fall.