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Membranproteine

Die Struktur der outer membrane-Proteine: β-Barrel-Proteine

Anders als die α-helicalen Transmembran-Untereinheiten der inneren Membran besitzen die Proteine der äußeren Membran Gram-negativer Bakterien (outer membrane oder OM) keine hydrophoben Segmente, die lang genug wären, die OM zu durchspannen. Die transmembrane Kernregion der OM-Proteine besteht hauptsächlich aus antiparallelen β-Faltblatt-Stukturen, die so angeordnet sind, dass sie quasi wie die Dauben eines Fasses einen wassergefüllten Hohlraum von der lipophilen Umgebung abgrenzen - daher auch der Name β-Barrel (β-Fass) für diese Anordnung.

Beispiele für β-Barrel-Proteine

Mouse
Mouse
Abb.1
OmpF-Monomer

OmpF (PDB-Code: 1BT9) und PhoE sind trimere Proteine, jedes Monomer bildet ein β-Fass aus jeweils 16 Strängen antiparallel angeordneten β-Faltblättern. Dabei zeigen die hydrophoben Reste jeweils nach außen, also zur Membran hin. Die hydrophilen Reste sind an der Bildung der wässrigen Pore beteiligt oder finden sich im Bereich zwischen den Untereinheiten. Zur Periplasmaseite hin haben die Porine kurze Schleifenbereiche, zur Cytoplasmaseite hin sind die Schleifenbereiche um einiges länger.

Abb.2
LamB

Auch LamB (PDB-Code: 1AF6), ein Maltodextrin-transportierendes Protein der OM1), ist ein Trimer. Jeweils 18 β-Faltblatt-Stränge bilden ein β-Barrel. Am Zuckertransport sind sechs aromatische Reste beteiligt, die eine Art Spur durch den Kanal ziehen, auf dem der Zucker ins Periplasma geleitet wird.

1)OM: outer membrane
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