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Membranproteine

Signalerkennung bei eukaryontischen Membranproteinen

Das signal recognition particle (SRP)

Auch die Translation von Membran- und Lumenproteinen und sekretierten Proteinen beginnt an freien Ribosomen im Cytoplasma. Wenn die wachsende Peptidkette eine Länge von 70-80 Aminosäuren erreicht hat und die Signalsequenz das Ribosom verlassen hat, wird diese vom SRP (engl. signal recognition particle) gebunden, einem RNA/Proteinkomplex, der in Eukaryonten aus 6 verschiedenen Proteinen besteht (9 kDa, 14 kDa, 19 kDa, 54 kDa, 68 kDa, 72 kDa) und eine 300 Nucleotide lange RNA, die 7S RNA, enthält.

Wird die Signalsequenz vom SRP gebunden, verzögert oder stoppt dies die Translation, bis der gesamte Komplex an einen SRP-Rezeptor (auch docking protein genannt) in der ER-Membran bindet. Das SRP verlässt nun den Komplex, während die Signalsequenz des unfertigen Peptids in einen Transportkanal in der Membran eindringt. Das zuvor cytoplasmatische Ribosom ist nun also über das Peptid an das ER gebunden. Die Peptidsynthese wird nun fortgesetzt und das quasi eingefädelte Protein durch den Transportkanal gebracht; es handelt sich also um einen co-translationalen Transport.

Das SRP hat zwei Funktionen: zum einen dirigiert es die wachsende Peptidkette zum ER, zum anderen verhindert es eine verfrühte Faltung des Proteins. Innerhalb des ER sorgt dann die Proteindisulfid-Isomerase dafür, dass die korrekten Disulfid-Brücken gebildet werden.

Auch Eubakterien und Archaea haben SRP-homologe Proteine.

Abb.1
Das SRP

Dargestellt sind mRNA (rot), wachsende Polypeptidkette (gelb), Ribosom (rot), SRP (grau), SRP-Rezeptor (blau) und Transportkanal (orange). Die Aktion der membranständigen Signalpeptidase ist durch einen blauen Pfeil gekennzeichnet.

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