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Membranproteine

Proteintransport bei Eukaryonten: Signalanker and Stopptransfer-Signale

Die Kompartimentierung der Zelle ist eine wichtige Eigenschaft eukaryontischer Zellen. Die Aminosäure-Sequenz des Proteins selbst bestimmt, in welches Kompartiment der Zelle das Protein transportiert wird und legt auch die Orientierung von Membranproteinen in der Membran fest. Ähnlich wie bei dem Sec-abhängigen Transport der Membranproteine in E. coli wird die Insertion eines eukaryontischen Membranproteins ins ER durch vier Arten von topogenen Signalen gesteuert: Signalpeptiden, Signalankern, reverse Signalankern und Stopptransfer-Sequenzen.

  • Signalpeptide dirigieren das Peptid zum ER und initiieren die Translokation der wachsenden Kette ins ER. Diese Signalpeptide werden dann von Signalpeptidasen abgespalten, wenn das Peptid ins ER-Lumen übergeht.
  • Signalanker wirken im Prinzip genauso, werden aber, anders als Signalpeptide, nicht abgespalten und verankern das Peptid in der Membran.
  • Reverse Signalanker dirigieren das Peptid auch zum ER, im Gegensatz zum Signalanker aber in einer anderen Orientierung, so dass der N-Terminus des Peptids in das Lumen ragt.
  • Bei Stopptransfer-Sequenzen wird der Translokationsprozess abgebrochen, das Protein bleibt in der Membran eingebettet. Sekretierte und Lumen-Proteine haben diese Stopptransfer-Sequenzen nicht, sie werden beim Transport komplett in das Lumen des ER überführt, von wo aus sie über vesikulären Transport an ihren Bestimmungsort innerhalb oder auch außerhalb der Zelle gebracht werden.

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Abb.1
Signalanker and Stopptransfer-Signale

Die Topologie von einfach (bitopisch) oder mehrfach (polytopisch) die Membran durchspannenden Proteinen kann durch die kombinierte Aktion von Signalpeptid, N-terminalen Signalsequenzen und internen Signalsequenzen erklärt werden. Ausgehend von dem ersten N-terminalen topogenen Signal werden diese Domänen im Verlauf der Synthese des Proteins nach und nach eingefügt. Wie auch bei bakteriellem Proteintransport (siehe auch: positive-inside-Regel) sind es neben den hydrophoben Segmenten eines Proteins auch flankierende positiven Ladungen, die über die Art und Weise des Transportes bzw. die spätere Orientierung des Peptids entscheiden. Anders als bei Prokaryonten kommen in eukaryontischen Zellen positive Ladungen aber auch bei zum Lumen hin orientierten Proteinbereichen vor.

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