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Membranproteine

Beispiel für ein integrales Membranprotein der Erythrocyten: Glycophorin A

Glycophorin A ist ein Transmembranprotein aus Erythrocyten, dessen Kohlenhydrat-Anteil quasi eine Hülle um die Erythrocyten bildet. Das Protein besteht aus einer einzigen Polypeptid-Kette mit 16 angehängten Oligosaccharidketten. Diese insgesamt etwa 100 Zuckerreste machen 60 % der molekularen Masse des Proteins aus. Die Kohlenhydratketten enthalten große Mengen an Sialinsäure, einen negativ geladenen Zucker, der wesentlich für die stark hydrophile, anionische Hülle der Erythrocyten verantwortlich ist. Welche Funktion Glycophorin A ausübt, ist bis heute noch nicht geklärt. Anscheinend sind Menschen ohne Glycophorin A völlig gesund.

Der dreiteilige Aufbau von Glycophorin

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Abb.1
Dimere transmembrane Domäne von Glycophorin A

Glycophorin besitzt

  1. eine aminoterminale Region, die den gesamten Kohlenhydratanteil enthält und nach außen ragt,
  2. eine mittlere, hydrophobe Region in der Membran, die eine α-helicale Konformation aufweist (Abb. 1) ,
  3. und eine Carboxy-terminale Region mit vielen polaren Seitenketten, die ins Cytosol der Erythrocyten reicht.

Glycophorin A - Struktur und Lokalisation in der Membran

Die etwa 100 Zuckerreste sind in 16 Einheiten angeordnet, von denen 15 Einheiten an den Hydroxy-Gruppen von Threonin- und Serin-Resten hängen. Diese O-gebundenen Kohlenhydrateinheiten sind grün dargestellt. Eine Einheit ist mit der NH2-Gruppe einer Asparagin-Seitenkette verknüpft. Diese N-Verknüpfung ist lila dargestellt.

Die in der Doppelschicht verborgenen hydrophoben Reste sind gelb wiedergegeben, diese Domäne nimmt eine α-helicale Konformation ein. Das Carboxy-Ende des Moleküls weist negativ geladene (rot) und positiv geladene (blau) Reste auf.

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Abb.2
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