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Membranproteine

Integrale Membranproteine

Definition
Eine Vielzahl von Proteinen sind entweder mit der äußeren Zellmembran oder inneren Membranen wie z.B. der Mitochondrium- oder ER-Membran assoziiert. Diese Assoziation kann locker sein - in diesem Fall spricht man von peripheren Membranproteinen, die der Membran mehr oder weniger nur aufgelagert sind und sich in ihrer Zusammensetzung kaum von löslichen Proteinen unterscheiden. Ein Protein, das fest mit der Membran verbunden und in diese eingelagert ist, ist ein integrales Membranprotein.

Dieses hat Konsequenzen für die Aminosäure-Zusammensetzung und die Faltung des Proteins, denn anstatt eines wässerigen Milieus, in dem Ladungen und Interaktion mit den polaren Wasser-Molekülen eine wichtige Rolle spielen, ist das Protein in der Membran von Lipiden umgeben. Entsprechend enthalten Membranproteine (in den meisten Fällen) mehr hydrophobe Reste als lösliche Proteine.

Abb.1
Die Lipiddoppelschicht mit eingelagerten integralen Membranproteinen

Einteilung integraler Membranproteine

Integrale Membranproteine bestehen aus dem membranständigen Proteinanteil und und aus einer oder mehreren Domänen, die in das wässrige Kompartiment der Membranumgebung hineinreichen. Das wässrige Kompartiment kann z.B. das Cytoplasma oder das Periplasma Gram-negativer Bakterien sein, oder bei Eukaryonten das Innere von ER, Mitochondrien oder Chloroplasten. In welchem Kompartiment das Protein sich befindet und wie es in die Membran inseriert ist, hat entscheidende Bedeutung für Transport und Faltung dieses Proteins.

Ganz allgemein kann man Membranproteine danach einteilen, ob sie aus einer oder mehreren Membran-durchspannenden Domänen bestehen:

Abb.2
Bitopisches Protein

Eine transmembrane Domäne verbindet die globulären Domänen bitopischer Proteine zu beiden Seiten der Membran.

Abb.3
Polytopisches Protein

Polytopische Proteine bestehen aus einem Bündel von transmembranen Segmenten mit mehreren Domänen oder innerhelicalen Schleifen zu beiden Seiten der Membran.

Literatur

Lyu, P. C.; Liff, M. I.; Marky, L. A.; Kallenbach, N. R. (1990): Side chain contributions to the stability of α-helical struture in peptides. In: Science. 250 , 669-673

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