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Sauerstoff-Transport im Muskel und Blut

Ein Experiment: Die picket fence-Struktur

Warum werden für den Sauerstoff-Transport im Körper Chromophor-Proteinkomplexe, wie Myoglobin oder Hämoglobin, benötigt, wenn nur die Häm-Gruppe für die Sauerstoff-Bindung verantwortlich ist?

Ein isoliertes Häm kann in Wasser auch Sauerstoff binden, aber nur für sehr kurze Zeit, denn Fe2+-Häm wird sehr schnell zu Fe3+-Häm oxidiert und dann kann dieser die 6. Koordinationsstelle nicht mehr besetzen. Als Übergangszustand dieser Reaktion wird eine Art Sandwich-Struktur gebildet, bei der ein Sauerstoff-Molekül zwischen zwei Häm-Molekülen liegt. Im Gegensatz dazu sind die Häm-Gruppen im Myoglobin oder Hämoglobin viel weniger oxidationsanfällig, weil sich hier die Häm-Gruppen nicht so leicht zu dieser Sandwich-Struktur zusammenlagern können.

Ein Experiment dazu: Die synthetische picket fence-Struktur

James Collman synthetisierte so genannte picket fence (Lattenzaun) Fe-Porphyrin-Komplexe und zeigte damit, dass eine synthetische Struktur mit einer Häm-Gruppe in der Mitte und einem substituierten Imidazol an der 5. Koordinationsstelle eine dem Myoglobin und Hämoglobin vergleichbare Sauerstoff-Affinität aufweist. Die "Latten" behindern die Bildung von Sandwich-Strukturen sterisch in ähnlicher Weise wie die Proteinumgebung der Häm-Gruppe in biologischen Systemen. So erklären sich die besonderen Eigenschaften des Häms im Protein.

Abb.1

Cartoon der "picket fence"- Struktur

Literatur

Collman, J. P.; Brauman, E. I.; Rose, J.; Suslick, K. S. (1978): Cooperativity in O2 binding to iron porphyrins.. In: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.. 75 (3) , 1052-1055

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