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Sauerstoff-Transport im Muskel und Blut

Myoglobin

Myoglobin ist der Sauerstoff-Träger des Muskels. In den 1950iger Jahren wurde die Struktur dieses Proteins von John Kendrew durch Röntgenstrukturanalyse aufgeklärt. Myoglobin ist ein relativ kleines, kompaktes Protein von 17.800 Da (153 Aminosäuren). Etwa 75 % der Hauptkette liegt in der α-helicalen Konformation vor, die acht helicalen Bereiche werden mit den Buchstaben A bis H bezeichnet.

Das Innere des dicht gepackten Moleküls besteht fast ausschließlich aus unpolaren Aminosäuren wie Leucin, Valin, Methionin und Phenylalanin. Dieser hydrophobe Kern sorgt dafür, dass die Häm-Gruppe vor Wasser geschützt und die dreidimensionale Struktur des Myoglobins stabilisiert wird. Die einzigen polaren Reste im Inneren von Myoglobin sind zwei Histidin-Reste, die für das aktive Zentrum des Proteins essenziell sind.

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Abb.1
3D-Struktur des Myoglobins

Die Sauerstoff-bindende Häm-Gruppe liegt im Inneren und wird von hydrophoben Aminosäuren (gelb) umgeben; rot: O2, magenta: His 93, blau: His 64 . Zu erkennen ist der Aufbau des Moleküls aus acht α-Helices.

Myoglobin erleichtert den Sauerstoff-Transport im arbeitenden Muskel, indem es die effektive Löslichkeit für Sauerstoff erhöht. Nur bei Meeressäugern wie Robben und Walen hat Myoglobin auch die Funktion eines Sauerstoff-Speichers. Bei diesen Tieren ist die Myoglobin-Konzentration im Muskel gegenüber anderen Vertebraten um das Zahnfache erhöht. Dadurch können sie lange Zeit (ca. 30 min) tauchen.

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