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Sauerstoff-Transport im Muskel und Blut

Das aktive Zentrum von Myoglobin und Hämoglobin

Myoglobin und Hämoglobin gehören zu den konjugierten Proteinen. Als prosthetische Gruppe besitzt Myoglobin eine Häm-Gruppe, während Hämoglobin vier Häm-Gruppen (je eine pro Untereinheit) enthält. Daher werden Myoglobin und Hämoglobin auch als Hämoproteine bezeichnet. Das Häm selbst setzt sich aus einem organischen Teil, dem Protoporphyrin IX, und einem Eisen-Atom zusammen. Die Sauerstoff-bindende Häm-Gruppe ist in einer hydrophoben Tasche des Proteins untergebracht.

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Abb.1
Häm-Gruppe des Myoglobins

3D-Darstellung der Ligandenumgebung des Fe: Das Eisen-Atom der Häm-Gruppe ist an einen der beiden His-Reste (His F8 oder His 93 genannt; magenta) direkt gebunden, welches als proximales Histidin bezeichnet wird. F8 bedeutet hier die 8. Aminosäure auf der Helix F. Dieses Histidin besetzt die 5. Koordinationsstelle des Eisens, während der molekulare Sauerstoff (rot) die 6. Koordinationsstelle einnimmt. Der zweite Histidin-Rest im Inneren des Myoglobins (distales Histidin, His E7 oder His 64; blau) befindet sich in der Nähe des Eisen-Atoms und kann als Wasserstoff-Brücken-Donator fungieren. Anlog zu F8 meint E7 die 7. Aminosäure auf der Helix E.

Im Säuger-Organismus existieren drei physiologisch relevante Formen des Myoglobins:

  • Desoxymyoglobin: Die 6. Koordinationsstelle des Eisens ist leer.
  • Oxymyoglobin: Die 6. Koordinationsstelle des Eisens ist mit Sauerstoff besetzt.
  • Ferrimyoglobin: Wasser besetzt die 6. Koordinationsstelle.
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