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Sauerstoff-Transport im Muskel und Blut

Die T- und die R-Form von Hämoglobin

Sauerstoff-Beladung und -Abgabe im Gewebe gehen mit einer Änderung der dreidimensionalen Konformation des Hämoglobins einher. Das Tetramer aus zwei α- und zwei β-Ketten existiert als Gleichgewicht zwischen zwei Konformationen, der R- oder relaxierten (engl. relaxed) und der gespannten T-Form (engl. tense). Normales, nichtoxygeniertes Hb liegt fast ausschließlich in der T-Konformation vor, während oxygeniertes Hb zu 99,9 % in der R-Konformation vorliegt.

Tab.1
Die T- und die R-Form von Hämoglobin
Oxygeniertes Hb Desoxygeniertes Hb
Konformation 99,9 % R-Form 99,9 % T-Form
Affinität zu Sauerstoff hoch niedrig
Affinität zu Protonen (Bohr-Effekt) niedrig hoch
Affinität zu 2,3-Diphosphoglycerat niedrig hoch

Der Übergang von einer Konformation in die andere geht mit einer Veränderung der Salz-Brücken und einer relativen Bewegung von α- und β-Ketten einher. Zwischen den beiden α-Ketten bzw. β-Ketten gibt es wenig Kontakt, wohingegen die Kontakte zwischen α1 und β1 bzw. α2 und β2 für die Konformationsänderung verantwortlich sind. B-Helix, H-Helix und der GH-Übergangsbereich sind Kontaktstellen, die von der Konformationsänderung kaum betroffen sind (packing contacts), während C-Helix, G-Helix und der FG-Übergangsbereich drastische Änderungen erfahren, wenn sich Liganden am Häm ändern (sliding contacts). In der T-Form sind 106 Atome von 32 Aminosäureresten am packing contact und 107 Atome von 27 Aminosäureresten am sliding contact beteiligt.

Die Bindung von Protonen verlagert das R-T-Gleichgewicht auf die Seite der T-Konformation (Bohr-Effekt).

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