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Sauerstoff-Transport im Muskel und Blut

3D-Struktur des Hämoglobins

In den 1950iger Jahren wurde die 3D-Struktur des Hämoglobins durch Röntgenkristallographie von Max Perutz bestimmt. Hämoglobin A1 (HbA1) ist, im Gegensatz zum Myoglobin des Muskels, aus je zwei α- und β-Globin-Ketten aufgebaut, die durch nicht-kovalente Kräfte zusammengehalten werden. Jede dieser vier Ketten trägt eine Häm-Gruppe und besitzt damit eine Bindungsstelle für molekularen Sauerstoff.

Die α- und β-Globin-Ketten des Hb haben eine sehr ähnliche Konformation: beide bestehen fast nur aus α-Helices, die mit den Buchstaben A bis H bezeichnet werden. Die α-Ketten sind aus 141 (Molmasse: 15.365,9 Da) und β-Ketten aus 146 Aminosäuren (Molmasse: 16.319,1 Da) aufgebaut .

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Abb.1

In dieser 3D-Darstellung ist eine Hälfte eines Hämoglobin-Moleküls (αβ) gezeigt (PDB-Code: 1A4F).

Weiterführende Informationen:

Tutorial zum Thema Hämoglobin: http://www.biologie.uni-hamburg.de/lehre/bza/hemoglob/2frmcont.htm

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