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Näheres zum Hill-Koeffizienten

Mit dem Hill-Modell können allosterische Proteine mathematisch charakterisiert werden. Aus dem Hill-Modell ergibt sich der Hill-Koeffizient h. Er gibt die Steilheit der Kurve der Bindung eines Inhibitors bzw. eines Substrats an und stellt ein Mittel dar, die Kooperativität der Substratbindung eines Enzyms zu messen. Besonders gut untersucht ist dies am Beispiel der Sauerstoff-Bindung des Hämoglobins.

Die Hill-Gleichung lautet:

log ( Y 1 Y ) = h log [ S ] log K d

Dabei gilt:

  • h = Hill-Koeffizient
  • Kd = Dissoziationskonstante
  • Y = Sättigung
  • Y/1-Y = Sättigungsanteil

Trägt man log(Y/1-Y) gegen log [S] auf, erhält man ein sogenanntes Hill-Diagramm, eine gerade Linie mit der Steigung h (h = Hill-Koeffizient). Für Moleküle mit n Bindungsstellen sind theoretisch drei unterschiedliche Situationen denkbar:

  1. Ist h=1, dann besitzt das Enzym keine kooperativen Eigenschaften.
  2. Ist h=n, dann weist das Enzym ideale kooperative Eigenschaften auf. In einem solchen Fall wäre nur Enzym vorhanden, bei dem alle Bindungsstellen entweder mit Substrat gefüllt, oder leer sind. Eine solche Situation kommt in der Natur nie vor; bei Hämoglobin gilt n=3 unter physiologischen Bedingungen (bei insgesamt 4 möglichen Bindungsstellen).
  3. Ist h<1 bzw. h>1, dann liegen unterschiedliche Stadien der Kooperativität vor. Bei h<1 handelt es sich um negative Kooperativität, d. h. die Bindung eines Moleküls erschwert die Bindung eines oder mehrerer weiterer Moleküle bzw. Bindung an zwei oder mehrere Bindungsstellen mit unterschiedlicher Affinität. Im Fall von h>1 liegt eine positive Kooperativität vor, bei der die Bindung eines Moleküls die Bindung eines oder mehrerer weiterer Moleküle erleichtert.