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Sauerstoff-Transport im Muskel und Blut

Die allosterische Regulation der Sauerstoff-Bindung im Hämoglobin

Hämoglobin und Myoglobin sind strukturell sehr ähnlich, aber während Myoglobin ein monomeres Protein ist, besteht Hämoglobin aus vier Untereinheiten (Tetramer). Dieser kompliziertere Molekülaufbau bewirkt das Auftreten neuer Eigenschaften, die vor allem mit der Regulation von Hämoglobin zusammenhängen. Die Fähigkeit zur Sauerstoff-Bindung wird beim Hämoglobin durch bestimmte Moleküle in der Umgebung beeinflusst: durch Protonen, durch CO2 und durch organische phosphorylierte Verbindungen. Diese regulatorisch wirksamen Moleküle binden an Stellen des Proteins, die von der Sauerstoff bindenden Häm-Gruppe weit entfernt sind. Eine derartige Wechselwirkung zwischen räumlich getrennten Zentren nennt man auch allosterische Wechselwirkung.

Allosterische Effekte spielen eine wichtige Rolle bei der Kontrolle und Verrechnung verschiedener Umgebungsparameter auf der molekularen Ebene biologischer Systeme. Hämoglobin ist ein typisches Beispiel für diese komplexe Regulation eines Proteins.

  • Die Bindung von Sauerstoff an Hämoglobin begünstigt die Bindung weiterer Sauerstoff-Moleküle an dasselbe Molekül (= kooperative Bindung von Sauerstoff). Myoglobin dagegen zeigt keine Kooperativität und entsprechend wird ein hyperbolischer Kurvenverlauf beobachtet, wenn man die Sauerstoffsättigung gegen den Sauerstoff-Partialdruck aufträgt.
  • Die Affinität des Hämoglobins für Sauerstoff ist pH-abhängig und wird durch die CO2-Konzentration beeinflusst, die Affinität des Myoglobins nicht.
  • Die Affinität des Hämoglobins zum Sauerstoff wird auch durch organische phosphorylierte Verbindungen wie 2,3-Diphosphoglycerat (auch 2,3-Bisphosphoglycerat oder 2,3-DPG genannt) reguliert. Daraus resultiert eine geringere Sauerstoff-Affinität von Hämoglobin im Vergleich zum Myoglobin (das nicht durch 2,3-DPG reguliert wird).
Abb.1
Allosterische Regulation von Hämoglobin
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