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Sauerstoff-Transport im Muskel und Blut

Sauerstoff-bindende Proteine

Der Übergang von der reduzierenden Atmosphäre zur oxidierenden Atmosphäre der heutigen Zeit war ein wichtiger evolutionärer Schritt. Im aeroben Stoffwechsel liefert Glucose 18-mal mehr Energie als bei anaerobem Metabolismus. Das bedeutet aber, dass Sauerstoff für einen aeroben Stoffwechsel in genügenden Konzentrationen vorhanden sein muss. Um die Sauerstoff-Versorgung im Körper zu gewährleisten, sind zwei wichtige Voraussetzungen zu erfüllen:

  1. Ein Kreislaufsystem ist erforderlich, das quasi den Ferntransport des Sauerstoffs übernimmt. Kleine Organismen benötigen keinen speziellen Träger für Sauerstoff, da hier die Diffusion ausreicht, um den Sauerstoff-Bedarf zu decken. Da die Diffusionsgeschwindigkeit aber mit dem Quadrat der Entfernung abnimmt, wird die Diffusion ab einer Schichtdicke von 1 mm zu langsam, um den Gasaustausch zu bewerkstelligen. Diese Zusammenhänge werden in den Fick'schen Gesetzen beschrieben.
  2. Sauerstoff-transportierende Moleküle müssen vorhanden sein, denn Sauerstoff löst sich nur schlecht in wässerigen Lösungen. Da die Löslichkeit von Sauerstoff im Blutplasma mit 104 mol/L zu gering ist, um ausreichend Sauerstoff für den Stoffwechsel zur Verfügung zu stellen, sind Transportproteine essenziell. Die Sauerstoff-Transporter in Vertebraten sind die Proteine Hämoglobin und Myoglobin. Hämoglobin kommt in den Erythrocyten im Blut vor und erhöht die Sauerstoff-Kapazität eines Liters Blut von 5 auf 250 mL Sauerstoff. Myoglobin erleichtert den Sauerstoff-Austausch im arbeitenden Muskel. In verschiedenen Organismengruppen existieren unterschiedliche Strategien für den Transport von Sauerstoff. Fast alle Vertebraten nutzen Hämoglobin oder Myoglobin als Carrier für Sauerstoff. Bei den wenigen Ausnahmen handelt es sich um Fische der Arktis, die als einzige Vertebraten farbloses Blut haben. Diese Fische benötigen kein Hämoglobin, da bei einer Umgebungstemperatur von -1,9 °C die Löslichkeit von Sauerstoff im Blut hoch genug ist, um die Sauerstoff-Versorgung zu gewährleisten.Ebenso wichtig wie der Transport von Sauerstoff in das Gewebe ist natürlich auch der Abtransport des dort entstehenden CO2 durch geeignete Transportmechanismen.

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Abb.1
Sauerstoff-Transport im Körper

Bei Invertebraten gibt es neben Hämoglobin noch zwei weitere Sauerstoff-Träger, die als Hämocyanin und Hämerythrin bezeichnet werden. Hämocyanin, das bei Arthropoden und Mollusken vorkommt, ist jedoch kein Hämoprotein, sondern es enhält ein binukleares Kupfer-Zentrum. Jedes der beiden Kupfer-Ionen ist mit drei His-Liganden verknüpft. Dadurch wird dem Sauerstoff-beladenen Blut eine blaue Farbe verliehen (im unbeladenen Zustand ist das Blut farblos). Das den Hämocyaninen gemeinsame Sequenzmuster (Konsensus-Sequenz) hat folgende Aminosäure-Zusammensetzung (Glossar Buchstaben-Code): Y - [FYW] - x - E - D - [LIVM] - x(2) - N - x(6) - H - x(3) - P Die Imidazolyl-Gruppe des His (H) ist der Kupfer-Ligand. Das Protein kommt als Homohexamer (PDB-Code: 1HCY) oder Multi-Hexamer vor. Marine Invertebraten, wie Anneliden, enthalten neben Globinen im Blut so genannte Hämerythrine im vaskulären System oder im Muskel. Hämerythrine (PDB-Code: 1HMD) binden 2 Fe-Ionen und erscheinen mit gebundenem molekularen Sauerstoff violett-rosa und in der desoxygenierten Form farblos. Die Ligandierung des Sauerstoffes erfolgt über folgende Konsensus-Sequenz: H-F-x(2)-[EQ]-[ENQ]-x(2)-[MLMF]-x(4,7)-[FY]-x(5,6)-H-x(3)-[HR] Dabei bedeuten wieder H, F....... die Aminosäurereste im Einbuchstaben-Code und x steht für variable Reste. Die His-Reste sind für die Ligandierung der Fe-Ionen verantwortlich. Eines der beiden Fe-Ionen ist oktaedrisch koordiniert und das das zweite weist nur 5 Liganden auf. Es bildet eine trigonale Bipyramide. Zwischen den beiden Fe-Zentren befindet sich ein verbrückender Sauerstoff.

Literatur

Lippard, S. J.; Berg, J. M. (1994): Principles of Bioinorganic Chemistry. University Science Books CA, ISBN: 0-935-70272-5
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