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Bewegungsvorgänge

Troponin

Das globuläre Protein Troponin wurde 1963 von S. Ebashi entdeckt. Es besteht aus drei Untereinheiten, die alle spezifische Funktionen haben:

Tab.1
Die Untereinheiten des Troponins
UntereinheitMolekulare Masse der Isoformen Eigenschaften
Troponin T (TN-T) 35-40.000 Da bindet Tropomyosin
Troponin I (TN-I) 23-25.000 Dainhibiert die Actomyosin-ATPase
Troponin C (TN-C)18-22.000 Da bindet Calcium

Troponin T (TN-T)

ist ein asymmetrisches Molekül, das mit Tropomyosin interagiert. Diese Interaktion fixiert die Position des gesamten Tropomyosin-Komplexes innerhalb des dünnen Filamentes, so dass kleinste Änderungen der Konformation dieser Proteine weitergegeben werden können. TN-T bindet auch TN-C, d.h. dass die Ca2+-induzierte Konformationsänderung von TN-C über das TN-T auf den Tropomyosin-Komplex übertragen werden. Eine spezielle, hochkonservierte Domäne im TN-T wurde 1998 identifiziert (Stefancsik et al.), die ein wiederholtes Aminosäure-Motiv mit hohem Potential zur Bildung von α-helicalen coiled coil-Strukturen beinhaltet. Alle bisher bekannten TN-T-Sequenzen tragen diese Domäne, die vermutlich für die Interaktion mit TN-I essentiell ist.

Troponin I

Troponin I (TN-I) inhibiert die ATPase-Aktivität vom Actomyosin. Das basische Protein bildet Komplexe mit dem eher sauren TN-C. Die Komplexbildung wird vor allem durch die Anwesenheit von Ca2+-Ionen verstärkt. Im Muskel kommt es also zu folgendem Zyklus: TN-C bindet Ca ⇒ dieser Komplex bindet dann TN-I ⇒ die Inhibierung der ATPase im Actomyosin durch TN-I wird aufgehoben

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Abb.1

Interaktion von Tropinin mit Tropomyosin und der Einfluss von Calcium-Ionen. S1: Globuläre Subdomäne von Myosin, gebunden an F-Actin.

Troponin C

Troponin C (TN-C) gehört zur Familie der Ca2+-bindenden Proteine und ist der Ca2+-Rezeptor im dünnen Filament. Die Ca2+-Bindedomäne besteht aus einer kurzen α-Helix, einer Ca-bindenden Schleife und einer weiteren α-Helix. Diese Struktur legt sich quasi wie eine Faust um das Ca2+-Ion, der ausgestreckte Zeigefinger und Daumen sind die beiden Helices, der Mittelfinger ist die Schleife (deshalb wird die Domäne auch als EF-Hand bezeichnet). Zwei dieser EF-Handdomänen bilden in vielen Ca2+-bindenden Proteinen eine stabile Einheit. Im TN-C sind diese beiden EF-Hände durch eine lange α-Helix verbunden und haben vier Ca2+-Bindungsstellen pro Molekül. Zwei der Ca2+-Bindungsstellen haben eine hohe Affinität und sind in der C-terminalen Domäne lokalisiert, die beiden anderen Bindungsstellen haben eine niedrigere Affinität und befinden sich in der N-terminalen Domäne. Nur die Bindungsstellen mit niedriger Affinität sind an der Regulation der Muskelkontraktion beteiligt.

Literatur

Ebashi, S. (1963): Third component participating in the superprecipitation of "natural actomyosin". In: Nature. 7 , 1010
Stefancsik, R.; Jha, P. K.; Sarkar, S. (1998): Identification and mutagenesis of a highly conserved domain in troponin T responsible for troponin I binding: potential role for coiled coil interaction. In: Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 95 , 957-62

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