1946 entdeckte K. Bailey dieses Protein, das sehr ähnliche Eigenschaften wie das Myosin besitzt. Im Skelettmuskel macht Tropomyosin etwa 3 % des gesamten Muskelproteins aus.
Tropomyosin ist ein stabförmiges Molekül (ca. 400 Å lang und 20 Å breit) mit einer molekularen Masse
von 65-70.000
Das Verhältnis zwischen α-Kette und β-Kette ändert sich mit dem Muskeltyp: in der fötalen und der langsamen (roten) Muskulatur kommt ein höherer Anteil an β-Ketten vor, während die schnelle (weiße) Muskulatur mehr α-Ketten besitzt. Einige Muskeltypen haben nur α-Ketten, so z.B. der Herzmuskel von Kaninchen.
Tropomyosin hat eine hohe Affinität zum Actin. Jeweils ein Tropomyosin-Monomer bindet 7 Actin-Monomere im F-Actin. Bei Beginn der Muskelkontraktion bewegt sich Tropomyosin von seiner lateralen Position auf dem Actin-Filament um 10-15 Å auf die zentrale Grube der Actin-Doppelhelix zu. Man vermutet, dass im ruhenden Muskel Tropomyosin alle Bindungsstellen für Actin besetzt und erst diese Bewegung von Tropomyosin am Anfang der Kontraktion die Myosin-Bindungsstelle zugänglich macht. Erst dann kann sich Actomyosin bilden und der Muskel kontrahieren.