Tropomyosin

Beschreibung

1946 entdeckte K. Bailey dieses Protein, das sehr ähnliche Eigenschaften wie das Myosin besitzt. Im Skelettmuskel macht Tropomyosin etwa 3 % des gesamten Muskelproteins aus.

Tropomyosin ist ein stabförmiges Molekül (ca. 400 Å lang und 20 Å breit) mit einer molekularen Masse von 65-70.000 Da Wie auch beim Myosin ist das Tropomyosin aus zwei parallelen α-Helices aufgebaut, die hier aber Kopf an Schwanz miteinander verbunden sind und als α-Kette bzw. β-Kette bezeichnet werden. α-Kette bzw. β-Kette mit molekularen Massen von 33-35.000 Da sind sich sehr ähnlich, sie bestehen aus 284 Aminosäuren und unterscheiden sich nur in 30 Positionen. Die Aminosäuresequenz weist ein regelmäßiges Muster aus polaren und unpolaren Resten aus, die Länge der sich wiederholenden Einheiten beträgt 7 Aminosäuren.

Das Verhältnis zwischen α-Kette und β-Kette ändert sich mit dem Muskeltyp: in der fötalen und der langsamen (roten) Muskulatur kommt ein höherer Anteil an β-Ketten vor, während die schnelle (weiße) Muskulatur mehr α-Ketten besitzt. Einige Muskeltypen haben nur α-Ketten, so z.B. der Herzmuskel von Kaninchen.

Tropomyosin
Abb.1Tropomyosin

Zwei Tropomyosin-Moleküle. Die α-Ketten sind jeweils orange, die β-Ketten rot gefärbt. Polare Aminosäuren sind blau dargestellt

Tropomyosin-Interaktion mit Actin

Tropomyosin hat eine hohe Affinität zum Actin. Jeweils ein Tropomyosin-Monomer bindet 7 Actin-Monomere im F-Actin. Bei Beginn der Muskelkontraktion bewegt sich Tropomyosin von seiner lateralen Position auf dem Actin-Filament um 10-15 Å auf die zentrale Grube der Actin-Doppelhelix zu. Man vermutet, dass im ruhenden Muskel Tropomyosin alle Bindungsstellen für Actin besetzt und erst diese Bewegung von Tropomyosin am Anfang der Kontraktion die Myosin-Bindungsstelle zugänglich macht. Erst dann kann sich Actomyosin bilden und der Muskel kontrahieren.

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