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Bewegungsvorgänge

Tropomyosin

1946 entdeckte K. Bailey dieses Protein, das sehr ähnliche Eigenschaften wie das Myosin besitzt. Im Skelettmuskel macht Tropomyosin etwa 3 % des gesamten Muskelproteins aus.

Tropomyosin ist ein stabförmiges Molekül (ca. 400 Å lang und 20 Å breit) mit einer molekularen Masse von 65-70.000 Da Wie auch beim Myosin ist das Tropomyosin aus zwei parallelen α-Helices aufgebaut, die hier aber Kopf an Schwanz miteinander verbunden sind und als α-Kette bzw. β-Kette bezeichnet werden. α-Kette bzw. β-Kette mit molekularen Massen von 33-35.000 Da sind sich sehr ähnlich, sie bestehen aus 284 Aminosäuren und unterscheiden sich nur in 30 Positionen. Die Aminosäure-Sequenz weist ein regelmäßiges Muster aus polaren und unpolaren Resten aus, die Länge der sich wiederholenden Einheiten beträgt 7 Aminosäuren.

Das Verhältnis zwischen α-Kette und β-Kette ändert sich mit dem Muskeltyp: in der fötalen und der langsamen (roten) Muskulatur kommt ein höherer Anteil an β-Ketten vor, während die schnelle (weiße) Muskulatur mehr α-Ketten besitzt. Einige Muskeltypen haben nur α-Ketten, so z.B. der Herzmuskel von Kaninchen.

Mouse
Abb.1
Tropomyosin

Zwei Tropomyosin-Moleküle. Die α-Ketten sind jeweils orange, die β-Ketten rot gefärbt; polare Aminosäuren sind blau dargestellt (PDB-Code: 1C1G).

Tropomyosin-Interaktion mit Actin

Tropomyosin hat eine hohe Affinität zum Actin. Jeweils ein Tropomyosin-Monomer bindet 7 Actin-Monomere im F-Actin. Bei Beginn der Muskelkontraktion bewegt sich Tropomyosin von seiner lateralen Position auf dem Actin-Filament um 10-15 Å auf die zentrale Grube der Actin-Doppelhelix zu. Man vermutet, dass im ruhenden Muskel Tropomyosin alle Bindungsstellen für Actin besetzt und erst diese Bewegung von Tropomyosin am Anfang der Kontraktion die Myosin-Bindungsstelle zugänglich macht. Erst dann kann sich Actomyosin bilden und der Muskel kontrahieren.

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