Neben Actin ist Myosin das wichtigste Protein im Muskel und macht 40-50 % des
Muskelproteins aus. Das Molekül mit einer molekularen Masse von 540.000
In stark denaturierenden Lösungen wie z.B. 5 M Guanidin-HCl oder 8 M Harnstoff zerfällt Myosin in 6 Polypeptidketten:
zwei identische schwere Ketten (heavy chains oder HC) von je 230.000
In den dicken Filamenten der Sarcomere lagern sich mehrere Hundert Myosin-Moleküle gestaffelt an den Schwänzen zusammen, die Köpfe ragen dabei nach außen. Die dünnen Filamente sind bipolar, d.h. in der Mitte eines Filamentes gibt es einen Bereich, an dem die beiden entgegengesetzten Gruppen von Myosin-Molekülen mit ihren Schwänzen aufeinander treffen. Erst durch diese bipolare Anordnung wird das Ineinandergleiten von dünnen und dicken Filamenten bei der Muskelbewegung ermöglicht. Myosin ist eine ATPase, die erst dann aktiv wird, wenn Actin und Myosin in Kontakt treten. Im Muskel ist Myosin mit einer Reihe von Proteinen assoziiert: F-Actin, Tropomyosin, Troponin A, B und C, α-Actinin u.a.
Myosin oder Myosin-ähnliche Verbindungen gibt es auch in Pflanzen. So sind die Protoplasma-Strömungen in den Internodialzellen und die Bewegung von Chloroplasten (Mougeotia, Vallisneria) abhängig von Mikrofilamenten. Im Jahr 1972 zeigten M.V. Parthasarathy et al. durch Phalloidin-Markierung verschiedener Pflanzen, dass Mikrofilamente das pflanzliche Cytoskelett bilden, an der Plasma-Bewegung beteiligt sind und in engem Kontakt mit den Plastiden stehen. Auch der Zellkern wird von einem geschlossenen Netz aus Mikrofilamenten umgeben (nuclear basket).
