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Bewegungsvorgänge

Aufbau der bakteriellen Geißel

Bakterielle Geißeln bestehen aus drei Abschnitten; dem helicalen Geißelfilament, einem Geißelhaken nahe der Zelloberfläche und einem Basalkörper. Der Basalkörper verankert die Geißel in der Cytoplasmamembran und Zellwand. Er besteht aus einem zentralen Stift, der bei Gram-negativen Bakterien zwei Paare von Ringen trägt. Das äußere Paar (L- und P-Ringe) liegt in Höhe der äußeren und inneren Wandschichten, das innere Paar (S- und M-Ringe) sitzt in Höhe der äußeren Schicht der Cytoplasmamembran. Da bei Gram-positiven Bakterien das äußere Ringpaar fehlt, ist anzunehmen, dass nur das innere Ringpaar zum Antrieb der Geißel notwendig ist. Man stellt sich vor, dass der M-Ring als Antriebscheibe und der S-Ring als Widerlager an der Innenfläche der Peptidoglycan-Schicht fungiert.

Erzeugt wird die Drehkraft durch Wechselwirkungen der motA- und motB-Proteine, die im Bereich der Cytoplasmamembran lokalisiert sind. Die motA-Proteine bilden Kanalkomplexe durch die Membran, wobei diese Komplexe elastisch mit der Zellwand verbunden sind. Die motB-Proteine befinden sich an der Außenseite des M-Rings. Dieser Ring tritt mit acht von motA gebildeten Komplexen in Wechselwirkung, wobei jeder Komplex aus zwei Halbkanälen besteht, von denen einer vom Cytoplasma, der andere von der extrazellulären Seite aus zugänglich ist.

Die Filamente der Geißel bestehen aus Millionen von Untereinheiten eines einzigen Proteins, Flagellin, mit einer verhältnismäßig niedrigen relativen Molekülmasse. Diese Untereinheiten besitzen die Fähigkeit zur Selbstassemblierung und sind um einen axialen Hohlraum in Form einer linksgängigen Helix angeordnet. Das Wachstum der Geißel erfolgt nicht an der Basis, sondern an der Spitze: die Untereinheiten wandern durch das hohle Geißelfilament und lagern sich an der Spitze an. Anders als bei den Cilien der Eukaryonten, die den bakteriellen Geißeln äußerlich sehr ähneln, ist Flagellin kein Motorprotein.

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