V. A. Engelhardt und M. N. Lyubimova wiesen 1939 die ATPase-Aktivität von Myosin nach.
Actin wurde 1942 von F. B. Straub, einem Mitarbeiter Szent-Györgyis entdeckt. Szent-Györgyi hatte schon vorher gezeigt, dass die schnelle Extraktion eines Kaninchenmuskels mit 0.6 M KCL wenig viskoses Myosin (genannt Myosin A) liefert, während nach einigen Tagen aus dieser Lösung ein Myosin isoliert werden kann, das deutlich viskoser ist (= Myosin B). Straub glaubte, dass ein weiteres Protein bei längerer Extraktion aus dem Muskelgewebe freigesetzt wird; er isolierte dieses Protein und nannte es Actin.
1949 berichteten F.B. Straub und G. Feuer, dass G-Actin ATP bindet und dieses ATP während der Polymerisation zum F-Actin zu ADP + Pi hydrolysiert. Sie postulierten, dass der Übergang von G-Actin-ATP in F-Actin-ADP eine zentrale Rolle bei der Muskelkontraktion spielt, konnten dieses aber nicht schlüssig beweisen.
H. H. Weber und H. Portzehl zeigten 1952 an isolierten Muskelfasern, dass die Interaktion von Actin, Myosin und ATP die Grundlage für die Kontraktion des Muskels sind.
Troponin wurde 1963 von S. Ebashi entdeckt.
W. Kabsch et al. (1991) kristallisierten Actin erstmalig und klärten die Struktur auf.
I. Raymend et al. beschrieben 1993 die Subfragmente von S1.
Die Hebelarm-Hypothese (lever arm hypothesis) von I. Rayment besagt, dass die Konformationsänderung in der ATP-Bindestelle auf die 85 Å lange α-Helix übertragen und dabei, wie die Kraft eines Hebelarmes, verstärkt wird.
Zwei englische Arbeitsgruppen formulierten 1954 die Gleitfilament-Theorie zur Muskelkontraktion: A. F. Huxley und R. M. Nieredgerke bzw. H. E. Huxley und J. Henson. Von beiden Gruppen wurde die Kontraktion des Muskels als eine Bewegung parallel angeordneter Filamente identifiziert, die aneinander vorbei gleiten. H.E. Huxley am Medical Research Council, Cambridge, klärte auch den molekularen Aufbau einer Muskelzelle anhand elektronenmikroskopischer Analysen Anfang der 60iger Jahre auf.
