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Aminosäuren

Aliphatische Aminosäuren

Die Kohlenwasserstoff-Seitenketten in dieser Klasse sind unpolar und hydrophob. Die unterschiedlich sperrigen Seitenketten von Alanin, Valin, Leucin und Isoleucin sind für die Ausbildung hydrophober Wechselwirkungen innerhalb der Proteinstrukturen wichtig.

Glycin besitzt die einfachste Struktur und hat als einzige Aminosäure kein asymmetrisches C-Atom. Der minimale Platzbedarf des Wasserstoff-Atoms von Glycin ermöglicht in Proteinen größere sterische Flexibilität. Glycin findet sich daher oft an Positionen in der Peptidkette, die sich bewegen oder eine Art Gelenk des Proteins darstellen.

Für die cyclische Aminosäure Prolin gilt genau das Gegenteil: Die sekundäre Amino-Gruppe (Imino-Gruppe) hält die Proteinstruktur an dieser Stelle in einer starren Konfiguration. Aufgrund seiner ringförmigen Struktur fehlt dieser Aminosäure der Amidwasserstoff, der in anderen Aminosäuren H-Brücken ausbildet. Prolin stört die Ausbildung von regelmäßigen Sekundärstrukturen der Proteine wie α-Helices oder β-Faltblättern und wird daher als "Helixbrecher" bezeichnet.

Hinweis
Mr = Molekulargewicht.
Der Hydrophobizitätsindex gibt an, wie stark die Seitenkette einer Aminosäure vom Wasser verdrängt wird. Je negativer diese Zahl ist, desto hydrophiler sind die Seitenketten und desto höher ist die Affinität dieser Aminosäure zum Wasser.
pKa-Werte sind aufgeführt für die α-Amino-Gruppe (N), die α-Carboxy-Gruppe (C) und, soweit vorhanden, die funktionelle Gruppe der Seitenkette (R).
Vorkommen: Dieser Wert gibt an, wie häufig diese Aminosäure in den drei Hauptstrukturen eines Proteins vorkommt. α = α-Helixanteil, β = β-Faltblattanteil, t = Turn. Ein Wert von 1,0 bedeutet, dass diese Aminosäure mit zufälliger Verteilung in diesem Strukturmotiv zu finden ist. Werte unter 1,0 zeigen an, dass diese Aminosäure in einem Strukturmotiv eher nicht vorkommt, Werte größer als 1,0 bedeuten, dass die Aminosäure die Ausbildung der entsprechenden Struktur fördert.

Glycin (Gly, G)

  • Mr = 75,07
  • ungeladen
  • nicht essentiell
  • kleinste Aminosäure; die einzige achirale Aminosäure
  • nicht hydrophil (0,67)
  • pKa-Werte: N = 9,60; C = 2,34; pI = 5,97
  • Vorkommen: α = 0,43; β = 0,58; t = 1,77
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Abb.1
Abb.2

Alanin (Ala, A)

  • Mr = 89,09
  • ungeladen
  • nicht essentiell
  • hydrophob (1,0)
  • pKa-Werte: N = 9,87; C = 2,35; pI = 6,02
  • Vorkommen: α = 1,41; β = 0,72; t = 0,82
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Abb.3
Abb.4

Valin (Val, V)

  • Mr = 117,15
  • ungeladen
  • essentiell
  • hydrophob (2,3)
  • pKa-Werte: N = 9,62; C = 2,32; pI = 5,96
  • Vorkommen: α = 0.90; β = 1,87; t = 0,41
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Abb.5
Abb.6

Leucin (Leu, L)

  • Mr = 131,17
  • ungeladen
  • essentiell
  • Isomer zu Isoleucin
  • hydrophob (2,2)
  • pKa-Werte: N = 9,60; C = 2,36; pI = 5,98
  • Vorkommen: α = 1,34; β = 1,22; t = 0,57
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Abb.7
Abb.8

Isoleucin (Ile, I)

  • Mr = 131,17
  • ungeladen
  • essentiell
  • Isomer zu Leucin; 2 Stereozentren: (2S,3S)-2-Amino-3-methylpentansäure
  • hydrophob (3,1)
  • pKa-Werte: N = 9,62; C = 2,27; pI = 5,94
  • Vorkommen: α = 1,09; β = 1,67; t = 0,47
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Abb.9
Abb.10

Prolin (Pro, P)

  • Mr =115,12
  • ungeladen
  • nicht essentiell
  • unterstützt Turns in einer Polypeptidkette
  • nicht hydrophob (-0,29)
  • pKa-Werte: N = 10,60; C = 1,99; pI = 6,30
  • Vorkommen: α = 0,34; β = 0,31; t = 1,32
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Abb.11
Abb.12
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