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Strukturanalyse und Proteinkristallographie

Neutronenkleinwinkelstreuung

Die Neutronenkleinwinkelstreuung (engl.: Small-Angle Neutron Scattering, SANS) ist höchstwahrscheinlich bei biologischen Proben die am häufigsten eingesetzte Neutronenstreuungstechnik. Wie bei allen Kleinwinkel-Streuungsmethoden (Small angle scattering, SAS) wird die Neutronenstrahlung bei der SANS elastisch gestreut und das dabei entstehende Muster analysiert. In der Proteinchemie werden für eine SANS vor allem wässrige Lösungen oder komplexierte Proteine als Proben eingesetzt. Die meist kugelsymmetrisch auftretenden Neutronenbeugungsmuster werden mittels eines zweidimensional sensitiven Flächenzählers analysiert, danach gemittelt und normalisiert.

Abb.1
Schematische Darstellung einer SANS-Apparatur
Modifiziert nach: Dr. Robert Gilbert (Division of Structural Biology, University of Oxford.

Foto einer SANS-Anlage am Paul Scherrer Institut

Daraus erhält man eine Intensitätsverteilung I(Q) (Streuungsintensität als Funktion des Streuungsvektors Q). Da die anfallenden Daten sphärisch gemittelt werden, ist es von entscheidender Wichtigkeit, dass sowohl die Probe als auch die Auswertungsverfahren einwandfrei sind, da ansonsten lediglich Artefakte registriert werden.

Abb.2
Auswertung eines SANS-Experimentes

Abkürzungen: Q: Streuungsvektor oder Momentum-Transfer; ki und kf: initialer und gestreuter Wellenvektor; θ: Streuungswinkel, λ: Wellenlänge des Neutronenstrahls; d: Abstand.

Ein wichtiger Bestandteil aller SAS-Methoden ist das Modellieren, indem die experimentellen Daten mit Modellen aus Ab-initio- Verfahren oder genetischen Algorithmen (z.B. engl. simulated annealing) verglichen werden.

SANS wurde unter anderem erfolgreich zur Analyse der Hydrathülle von Proteinen und zur Analyse der Struktur von Calmodulin und seiner Interaktionen mit anderen Zellproteinen eingesetzt.

Literatur

Svergun, D. I.; Richard, S.; Koch, M. H.; Sayers, Z.; Kuprin, S.; Zaccai, G. (1998): Protein hydration in solution: experimental observation by x-ray and neutron scattering. In: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95 , 2267-2272
Krueger, J. K.; Zhi, G.; Stull, J. T.; Trewhella, J. (1998): Neutron-scattering studies reveal further details of the Ca2+/calmodulin-dependent activation mechanism of myosin light chain kinase. In: Biochemistry . 37 , 13997-14004

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