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Proteindynamik: Myoglobin und Hämoglobin

Proteinbewegung am Beispiel Myoglobin

Der Sauerstoff-Träger Myoglobin war das erste Protein, dessen Struktur 1960 von J. Kendrew aufgeklärt werden konnte. Das Rückgrat des Moleküls besteht aus acht α-Helices, deren Anordnung sehr stark konserviert ist, ähnlich wie die Untereinheiten des Hämoglobins, die mit Myoglobin eng verwandt sind. Im Inneren des Proteins liegt die Eisen-haltige Häm-Gruppe, an die kleine gasförmige Liganden (wie eben z.B. O2) binden können. Oxymyoglobin (PDB-Code: 1A6M) und Deoxymyoglobin (PDB-Code: 1A6N) unterscheiden sich praktisch gar nicht in ihrer Struktur. Es dauerte lange, bevor auch für das Myoglobin eine Bewegung entdeckt wurde. Damit der Ligand überhaupt zur Häm-Gruppe gelangen kann, sind eine Reihe von Strukturveränderungen notwendig. Fluktuationen im Protein öffnen kurzzeitig Kanäle, durch die der Ligand das Protein passieren kann. Wäre das Myoglobin ein starres Protein, wie früher angenommen wurde, dann wären derartige Übergänge - und damit auch die Bindung der Liganden - unmöglich.

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Abb.1
Oxymyoglobin

rot: O2; gelb: His 64 und His 93

Abb.2
Deoxymyoglobin

gelb: His 64 und His 93

Literatur

Lamb, D. C.; Nienhaus, K.; Arcovito, A.; Draghi, F.; Miele, A. E.; Brunori, M.; Nienhaus, G. U. (2002): Structural dynamics of myoglobin: ligand migration among protein cavities studied by Fourier transform infrared/temperature derivative spectroscopy.. In: J. Biol. Chem.. 277 , 11636-11644
Lamb, D. C.; Nienhaus, K.; Arcovito, A.; Draghi, F.; Miele, A. E.; Brunori, M.; Nienhaus, G. U. (2004): Structural dynamics of myoglobin: an infrared kinetic study of ligand migration in mutants YQR and YQRF.. In: Biophys. Chem.. 109 , 41-58

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