Domänenbewegung bei Proteinen: Scher- und Scharnierbewegungen
Die Klassifikation der Domänenbewegungen
Domänenbewegungen sind allgemein dadurch charakterisiert, dass die Torsion einiger weniger Aminosäuren die Tertiärstruktur erheblich verändern kann. Der Spaltschluss kann auf zwei Arten erfolgen:
- durch eine Scharnierbewegung (engl. "hinge bending" oder auch "rigid body motion")
- oder durch eine Scherbewegung (engl."shear movement", bei der die beteiligten Bereiche im Protein aneinander vorbeigleiten.
Während bei der Scharnierbewegung die Kontaktstelle zwischen den Domänen nur klein ist, tritt die Scherbewegung vor allem bei Proteinen mit ausgedehnter Kontaktfläche zwischen den Domänen auf. Im Hinblick auf die Einordnung einer Domänenbewegung herrscht in der Literatur allerdings nicht immer Einigkeit. Die Datenbank für Proteinbewegungen bietet eine Art Systematik an. Zunächst werden die Bewegungen danach eingeteilt, ob es sich um eine Bewegung von Proteinfragmenten, Domänen oder Proteinuntereinheiten handelt. Im nächsten Schritt wird nach der Art der Bewegung unterschieden. Die Domänenbewegung von Proteinen werden folgendermaßen klassifiziert:
A. Die Domänenbewegung ist hauptsächlich eine Scherbewegung [D-s-2], wie z.B. bei
B. die Domänenbewegung ist hauptsächlich eine Scharnierbewegung [D-h-2], wie z.B. bei
- Annexin V
- Calmodulin
- Maltodextrin-Bindungsprotein
C. Domänenbewegungen, die momentan noch nicht eindeutig klassifizierbar sind [D-?-2], wie z.B. bei
- Elongationsfaktor Tu (EF-Tu)
- TATA-Box-Bindeprotein
- Myosin
D. Domänenbewegungen, die weder zu den Scher- noch zu den Scharnierbewegungen gehören [D-n-2], wie z.B. bei
E. Domänenbewegungen, die mit einer lokalen Entfaltung der Tertiärstruktur einhergehen [D-f-2], wie z.B. bei
- reverse Transkriptase
- Hämagglutinin
- Serpin
Literatur
Lesk, A. M.; Chothia, C. (1984): Mechanisms of domain closure in proteins. In: J. Mol. Biol.. 174 , 175-191 |
Wriggers, W.; Schulten, K. (1997): Protein domain movements: detection of rigid domains and visualization of hinges in comparisons of atomic coordinates.. In: Proteins. 1 , 1-14 |
Gerstein, M.; Krebs, W. ( 1998): A database of macromolecular motions.. In: Nucl. Acids Res.. 18 , 4280-4290 |