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Domänenbewegung bei Proteinen: Scher- und Scharnierbewegungen

Die Scharnierbewegung von Proteinen - hinge bending motion

Die Scharnierbewegung gehört zu den so genannten large scale motions, also zu den Proteinbewegungen, die mit einer erheblichen Verlagerung von Atomen im Protein einhergeht. Mitunter werden diese Proteinbewegungen auch als rigid body motions bezeichnet, bei denen ein relativ starrer Teil des Moleküls sich relativ zu einem zweiten Teil bewegt.

Viele Enzyme und Liganden-bindende Proteine sind aus zwei oder mehr relativ starren globulären Domänen aufgebaut. Typischerweise sind bei diesen Proteinen die Substrat- oder Liganden-Bindungsstellen in einem flexiblen Polypeptid-Bereich (dem Scharnier) lokalisiert. Bei einer Bindung des Substrates oder des Liganden kommt es zu einer Konformationsänderung, bei der sich die beiden Domänen relativ zueinander bewegen und der Spalt geschlossen wird. Diese Konformationsänderung ist für die enzymatische Aktivität absolut essenziell.

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Abb.1
Schematische Darstellung einer Scharnierbewegung

Bei der Scharnierbewegung liegt der bewegliche Teil des Moleküls (das Scharnier) außerhalb der Kontaktstelle zwischen den beiden starren Domänen; die Kontaktstelle ist in der Regel auch relativ klein. Die geschlossene Konformation wird in den meisten Fällen durch die Substratbindung stabilisiert. Scharnierbewegungen können sich auf ganze Domänen, auf kleinere Bereiche des Proteins (Fragmente) oder auf ganze Untereinheiten beziehen. Typische Beispiele hierfür ist die Triosephosphat-Isomerase (eine Fragmentbewegung), Calmodulin oder das Maltodextrin-Bindungsprotein (Domänenbewegung) und Hämoglobin (Bewegung von Untereinheiten; die Datenbank für Proteinbewegungen klassifiziert die Hämoglobin-Bewegung allerdings nicht unter "Scharnierbewegung", sondern unter "Bewegungen mit allosterischen Übergängen").

Literatur

Sinha, N.; Kumar, S.; Nussinov, R. (2001): Interdomain interactions in hinge-bending transistions.. In: Structure. 9 , 1165-1181
Marques, O.; Sanejouand, Y. H. (1995): Hinge-bending motion in citrate synthase arising from normal mode calculations.. In: Proteins. 4 , 557-560

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