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Domänenbewegung bei Proteinen: Scher- und Scharnierbewegungen

Die Scherbewegung der Ca-ATPase-Domänen

Jeder der drei cytoplasmatischen Domänen der sarkoplasmatischen (SR) Ca2+-ATPase führt eine eigene Bewegung beim Übergang von der E1- in die E2-Konformation durch.

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Abb.1
E1- und E2-Konformationen der sarkoplasmatischen Ca2+-ATPase

Schematische Darstellung und PDB-Codes: 1SU4 und 1IWO.

Die Domänen N und A in der E1-Konformation bilden eine Lücke, in der das ATP an die Asparaginsäure (D351) binden kann. Beim Übergang in die E2-Konformation rotiert die A-Domäne um 110° und begegnet der P-Domäne. Die N-Domäne neigt sich um 90°. Auch die P-Domäne neigt sich zur Membran. Dadurch bilden die Domänen P, N und A in der E2-Konformation einen kompakten Cluster.

Auch die Anordnung der Helices ändert sich bei der Konformationsänderung, wobei sich die Bewegung vorwiegend auf die Helices M1 bis M6 konzentriert, die sich in Neigung und Position ändern. Die stärkste Bewegung findet in der M6-Helix statt, deren Grad der Spiralisierung sich ändert.

Ca-ATPase, Eintrag in der Database of Macromolecular Movements. PDB-Codes: 1SU4 und 1IWO.

Literatur

Toyoshima, C.; Nomura, H. (2002): Structural changes in the calcium pump accompanying the dissociation of calcium.. In: Nature. 418 , 605-611

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