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Domänenbewegung bei Proteinen: Scher- und Scharnierbewegungen

Bacteriorhodopsin

Bacteriorhodopsin ist ein purpurfarbenes, photoaktives 25 kDa-Membranprotein, das in der Membran des Archaebakteriums Halobacterium salinarum vorkommt. Das Protein erhielt seinen Namen aufgrund der strukturellen und funktionellen Ähnlichkeit zum Rhodopsin der Retina des Auges. Bacteriorhodopsin wandelt Lichtenergie in ein transmembranes Potenzialgefälle für Protonen um, der die Synthese von ATP ermöglicht. Wenn Photonen absorbiert werden, erfolgt ein Transfer von Protonen von der cytoplasmatischen Seite der Membran zur extrazellulären Seite. Eine zweite, ähnlich aufgebaute lichtgetriebene Ionenpumpe (Halorhodopsin) transportiert Chlorid-Ionen in die Zelle.

Der lichtabsorbierende Chromophor des Bacteriorhodopsins ist ein Retinal (Vitamin A-Aldehyd). Das Retinal ist in eine Umgebung aus sieben membrandurchspannenden α-Helices eingebettet, die mehr oder weniger senkrecht angeordnet sind und durch die ganze Membran reichen. Retinal liegt etwa in der Mittel des Kanals und teilt diesen in einen cytoplasmatischen und einen extrazellulären Halbkanal. Die Ladungen im Proteininneren bilden einen hydrophilen Kanal für die Passage der Protonen. Bacteriorhodopsin entspricht damit im Wesentlichen dem Aufbau anderer Membranpumpen oder -kanäle. Wie man heute weiß, spielen auch Wasser-Moleküle für den vektoriellen Protonentransport im Kanal eine wichtige Rolle.

Retinal ist kovalent an den Lysin-Rest 216 des Proteins (Helix G) gebunden. Lichtabsorptiondurch die all-transForm führt zu einer Photoisomerisierung des Retinals in die cis-Konfiguration. Damit wird ein Prozess initiiert, in dessen Verlauf ein Proton vom Zellinneren in das extrazelluläre Medium gepumpt wird. Nach 10 bis 20 ms relaxiert das Bacteriorhodopsin wieder in den Ausgangszustand, der Cyclus ist durchlaufen. Die 13-cis-Form des Retinals hat eine um etwa 40 bis 50 kJ/mol höhere freie Energie als die all-trans-Form und sie besitzt damit genügend Energie für den Transport von Protonen gegen das Konzentrationsgefälle durch die Membran. Die Quantenausbeute der Photoreaktion beträgt etwa 0,65, d.h. dass etwa 65 % der absorbierten Photonen den Protonentransport-Cyclus auslösen.

Hinsichtlich der Einteilung dieser Bewegung, die zu den Fragmentbewegungen gezählt wird, herrscht im Moment noch keine Einigkeit, da es sich hier weder um eine typische Scharnier-, noch um eine typische Scherbewegung handelt. Eine Animation der Bewegung findet sich hier: http://molmovdb.mbb.yale.edu/MolMovDB

Literatur

Lanyi , J. K.; Luecke, H. (2001): Bacteriorhodopsin. In: Curr. Opin. Struct. Biol.. 11 , 415-419
Haupts, U. K.; Haupts, C.; Oesterhelt, D. (1995): The photoreceptor sensory rhodopsin I as a two-photon-driven proton pump.. In: Proc. Acad. Natl. Sci. U.S.A.. 25 , 3834-3838

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